Trypsin

Inhalt

Trypsin ist ein Enzym, das die Verdauung unterstützt. Ein Enzym ist ein Protein, das eine bestimmte biochemische Reaktion beschleunigt. Trypsin kommt im Dünndarm vor. Es kann auch aus Pilzen, Pflanzen und Bakterien hergestellt werden. Aber es wird normalerweise für kommerzielle Zwecke aus der Bauchspeicheldrüse von Nutztieren hergestellt.

Trypsin wird Menschen verabreicht, denen die für die Verdauung benötigten Enzyme fehlen.

Es wird auch in Kombination mit Bromelain und Rutin zur Behandlung von Arthrose und vielen anderen Erkrankungen verabreicht, aber es gibt keine guten wissenschaftlichen Beweise, die diese anderen Anwendungen unterstützen.

Einige Menschen wenden Trypsin direkt auf Wunden und Geschwüre an, um totes Gewebe zu entfernen und die Heilung zu verbessern.

Einstufung

Ist eine Form von:

Enzym

Hauptfunktionen:

Verdauung

Auch bekannt als:

Enzym Protéolytique, Proteinase, Protéinase

Wie funktioniert es?

Trypsin entfernt abgestorbene Hautzellen (Gewebe) und lässt gesundes Gewebe wachsen. Trypsin in Kombination mit anderen Enzymen scheint Entzündungen und Schwellungen zu reduzieren.

Verwendung

  • Atemwegsinfektionen durch körperliche Betätigung.
  • Darmkrebs, Rektumkrebs.
  • Diabetes.
  • Verbesserung der Verdauung.
  • Infektionen der Niere, der Blase oder der Harnröhre (Harnwegsinfektionen oder Harnwegsinfekte).
  • Multiple Sklerose (MS).
  • Muskelkater durch körperliche Betätigung.
  • Arthrose.
  • Hautschäden durch Strahlentherapie (Strahlendermatitis).
  • Verstauchungen.
  • Schwellung nach der Operation.
  • Wundheilung.
  • Andere Bedingungen.

Empfohlene Dosierung

Die geeignete Trypsin-Dosis hängt von verschiedenen Faktoren ab, wie dem Alter, der Gesundheit des Benutzers und verschiedenen anderen Bedingungen. Derzeit gibt es nicht genügend wissenschaftliche Informationen, um einen geeigneten Dosisbereich für Trypsin zu bestimmen. Denken Sie daran, dass Naturprodukte nicht immer sicher sind und Dosierungen wichtig sein können. Befolgen Sie unbedingt die entsprechenden Anweisungen auf den Produktetiketten und wenden Sie sich vor der Verwendung an Ihren Apotheker, Arzt oder ein anderes medizinisches Fachpersonal.

Trypsin Supplements Häufig gestellte Fragen

Wofür wird Trypsin verwendet?

Trypsin ist ein Enzym, das uns hilft, Protein zu verdauen. Im Dünndarm baut Trypsin Proteine ​​ab und setzt den im Magen begonnenen Verdauungsprozess fort. Es kann auch als proteolytisches Enzym oder Proteinase bezeichnet werden. Trypsin wird von der Bauchspeicheldrüse in einer inaktiven Form namens Trypsinogen produziert.

Was macht Trypsininhibitor?

Ein Trypsininhibitor (TI) ist ein Protein und eine Art Serinproteaseinhibitor (Serpin), der die biologische Aktivität von Trypsin durch Steuerung der Aktivierung und der katalytischen Reaktionen von Proteinen verringert.

Was ist die Funktion von Trypsin und Chymotrypsin?

Trypsin und Chymotrypsin sind wichtige Verdauungsenzyme, die von der Bauchspeicheldrüse als inaktive Enzymvorläufer Trypsinogen und Chymotrypsinogen ausgeschieden werden. Trypsin aktiviert sich durch positives Feedback und wandelt Chymotrypsinogen und andere inaktive Enzyme in ihre aktiven Formen um.

Wie bekommt man Trypsin?

Trypsin wird aus Proenzym hergestellt, Trypsinogen, das von exokrinen Zellen der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden wird. Trypsin wirkt auf der C-terminalen Seite von Lysin oder Arginin. Die optimale Aktivität wird bei 37 erreichtoC, also beschleunigt vorgewärmtes Trypsin die Ablösung.

Tötet Trypsin Zellen ab?

Langzeitinkubation mit hoher Trypsinkonzentration schädigt die Zellen, indem sie Zelloberflächenproteine ​​abstreifen und die Zellen abtöten. Trypsin wird von vielen Zelltypen toleriert; Es ist jedoch wünschenswert, Trypsin in proteomischen Studien und serumfreien Kulturen zu vermeiden.

Welche Lebensmittel enthalten Trypsin?

Trypsininhibitoren sind in vielen Gattungen und Arten der Familie der Leguminoseae und vieler anderer Pflanzenfamilien weit verbreitet. TIA wurde auch in einer Reihe von Hülsenfrüchten gefunden, einschließlich rotem Gramm, Kidneybohnen, weißen Bohnen, schwarzäugigen Erbsen, Erdnüssen, Ackerbohnen, grünen Bohnen und süßen Erbsen, und in allen getesteten Sorten.

Was neutralisiert Trypsin?

Trypsin-Neutralisationslösung (TNS) ist eine sterile, phosphat- und HEPES-gepufferte Salzlösung, die verwendet wird, um die Wirkungen der Trypsin / EDTA-Lösung (T / E; Kat. Nr. 0103) nach der Freisetzung von Zellen von einer Kulturoberfläche zu neutralisieren.

Wie wird Trypsin deaktiviert?

Trypsin wird durch Serum gehemmt, das die zweiwertigen Kationen wie Calcium und Magnesium liefert, die sowohl beim intra- als auch beim interzellulären Signalprozess eine Rolle spielen, dh bei der Bildung von CAMs. Daher wird dem Behälter normalerweise Serum zugesetzt, sobald sich die Zellen abgelöst haben - dies kann durch Beobachtung unter a bestätigt werden Mikroskop.

Wie verursacht Trypsin Pankreatitis?

Es kann zu einer Störung der Kalziumsignalisierung in Azinuszellen oder zu einem Abbau von Trypsinogen zu Trypsin durch das Enzym lysosomale Hydrolase Cathepsin-B oder zu einer verminderten Aktivität des intrazellulären Pankreas-Trypsin-Inhibitors kommen. Sobald Trypsin aktiviert ist, werden wiederum mehrere Pankreas-Verdauungsenzyme aktiviert.

Was ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin?

Der Hauptunterschied zwischen Chymotrypsin und Trypsin sind die Aminosäuren, für die sie auswählen. Chymotrypsin ist das Enzym, das die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin auswählt. Trypsin ist das Enzym, das die basischen Aminosäuren Lysin und Arginin auswählt.

Wie lange hält Trypsin?

Wenn Sie es länger aufbewahren möchten, sollten Sie es gemäß der Beschreibung Ihres Einrichters vorbereiten. Als Beispiel für ein Trypsin aus Rinderpankreas (Produktnummer T 4665, SIGMA-ALDRICH) sind Lösungen in 1 mM HCl (pH 3) ungefähr 1 Jahr lang stabil, wenn sie aliquotiert und bei -20ºC gelagert werden.

Wie tötet Trypsin Zellen ab?

Verschiedene proteolytische Enzyme werden verwendet, um Zellen vom anhaftenden Substrat zu lösen, von denen das Trypsin, ein Mitglied der Serinprotease-Familie, am häufigsten verwendet wird. Langzeitinkubation mit hoher Trypsinkonzentration schädigt Zellen, indem Zelloberflächenproteine ​​gestreift und die Zellen abgetötet werden.

Was passiert, wenn Trypsin nicht vorhanden ist?

Malabsorption. Wenn Ihre Bauchspeicheldrüse nicht genug Trypsin produziert, kann ein Verdauungsproblem auftreten, das als Malabsorption bezeichnet wird - die verminderte Fähigkeit, Nährstoffe aus der Nahrung zu verdauen oder aufzunehmen. Mit der Zeit führt die Malabsorption zu einem Mangel an essentiellen Nährstoffen, was zu Unterernährung und Anämie führen kann.

Was passiert, wenn Sie Zellen zu lange in Trypsin belassen?

Das Inkubieren von Zellen mit einer zu hohen Trypsinkonzentration über einen zu langen Zeitraum schädigt die Zellmembranen und tötet die Zellen ab. Wenn Sie sich bezüglich der zu verwendenden Trypsinkonzentration nicht sicher sind, verwenden Sie eine niedrige Konzentration.

Ist Trypsin zelltoxisch?

Langzeitinkubation mit hoher Trypsinkonzentration schädigt Zellen, indem Zelloberflächenproteine ​​gestreift und die Zellen abgetötet werden. Trypsin wird von vielen Zelltypen toleriert; Es ist jedoch wünschenswert, Trypsin in proteomischen Studien und serumfreien Kulturen zu vermeiden.

Wie viel Medien benötigen Sie, um Trypsin zu neutralisieren?

In einigen Protokollen beträgt das Verhältnis von 10% FBS-Medium zu 0.25% Trypsin-EDTA 1: 1 oder 2: 1. Der ATCC-Leitfaden verwendet 3: 1. Was ist also das minimale oder beste Verhältnis von FBS zur Inaktivierung von Trypsin?

Was verursacht hohe Trypsinspiegel?

Eine massive Invasion von Magenkrebs in die Bauchspeicheldrüse kann das Pankreas-Trypsin (ogen) in das Blut freisetzen und dessen Serumspiegel erhöhen.

Warum ist Trypsin wichtig?

Trypsin ist ein proteolytisches Enzym, das für die Verdauung von Proteinen wichtig ist. Beim Menschen wird das Protein in seiner inaktiven Form, Trypsinogen, in der Bauchspeicheldrüse produziert. Trypsinogen gelangt über den gemeinsamen Gallengang in den Dünndarm und wandelt sich dort in aktives Trypsin um.

Welches Protein baut Trypsin ab?

Im Zwölffingerdarm katalysiert Trypsin die Hydrolyse von Peptidbindungen und zerlegt Proteine ​​in kleinere Peptide. Die Peptidprodukte werden dann über andere Proteasen weiter zu Aminosäuren hydrolysiert, wodurch sie für die Absorption in den Blutstrom verfügbar werden.

Wie wird Trypsin in der Kultur inaktiviert?

Trypsinisierung ist der Prozess der Zelldissoziation unter Verwendung von Trypsin, einem proteolytischen Enzym, das Proteine ​​abbaut, um anhaftende Zellen von dem Gefäß zu dissoziieren, in dem sie kultiviert werden. Bei Zugabe zu einer Zellkultur baut Trypsin die Proteine ​​ab, die es den Zellen ermöglichen, an dem Gefäß zu haften.

Warum inaktiviert Serum Trypsin?

Trypsin ist eine Endopeptidase, die Proteine ​​verdaut. Während des Trypsinisierungsprozesses werden extrazelluläre Proteine ​​verdaut, was zur Ablösung der Zellen vom Boden des Kulturgefäßes führt. Serum enthält viele Proteaseinhibitoren, die Trypsin, hauptsächlich Alpha-1-Antitrypsin, stoppen. Hoffe das hilft!

Was für ein Enzym ist Trypsin?

Trypsin ist eine Pankreas-Serin-Protease mit Substratspezifität basierend auf positiv geladenen Lysin- und Arginin-Seitenketten (Brown und Wold 1973). Das Enzym wird von der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden und ist an der Verdauung von Nahrungsproteinen und anderen biologischen Prozessen beteiligt.

Klinische Studien