Glycine

3. Oktober 2020

Überblick

Glycin ist eine Aminosäure oder ein Baustein für Protein. Der Körper kann Glycin selbst herstellen, es wird aber auch über die Nahrung aufgenommen. Eine typische Diät enthält täglich etwa 2 Gramm Glycin. Die Hauptquellen sind proteinreiche Lebensmittel wie Fleisch, Fisch, Milchprodukte und Hülsenfrüchte. Glycin kann auch als Ergänzung genommen werden.

Glycin wird für Schizophrenie, Schlaganfall sowie Gedächtnis- und Denkfähigkeiten (kognitive Funktion) verwendet, aber es gibt keine guten wissenschaftlichen Beweise, die diese Anwendungen unterstützen.

Klassifikation

Ist eine Form von:

Aminosäure

Hauptfunktionen:

Schizophrenie, Schlaganfall, Gedächtnis und Denkfähigkeit

Auch bekannt als:

Aminosäure, Athenon, Glycin der freien Base, G-Salz, Glicina

Wie funktioniert es?

Der Körper verwendet Glycin, um Proteine herzustellen. Glycin ist auch an der Übertragung chemischer Signale im Gehirn beteiligt, daher besteht Interesse daran, es gegen Schizophrenie zu testen und das Gedächtnis zu verbessern. Einige Forscher glauben, dass Glycin eine Rolle bei der Krebsprävention spielen könnte, da es die Blutversorgung bestimmter Tumoren zu beeinträchtigen scheint.

Verwendung

Schizophrenie. Die orale Einnahme von Glycin zusammen mit konventionellen Arzneimitteln scheint bestimmte Symptome der Schizophrenie, die als negative Symptome bezeichnet werden, bei einigen Menschen, die nicht auf die Behandlung mit konventionellen Arzneimitteln ansprechen, zu verringern.
Schlaganfall. Die 5-tägige Einnahme von Glycin unter die Zunge kann dazu beitragen, die Schädigung des Gehirns aufgrund eines Schlaganfalls zu verringern, der durch die Blockade eines Blutgefäßes (normalerweise durch ein Gerinnsel) im Gehirn verursacht wurde.

Empfohlene Dosierung

Die folgenden Dosen wurden in der wissenschaftlichen Forschung untersucht:

MIT DEM MUND:

Bei Schizophrenie: Glycin wurde in Dosen von 0.4 bis 0.8 g / kg täglich in geteilten Dosen verwendet. Es wird normalerweise mit 4 Gramm täglich begonnen und um 4 Gramm pro Tag erhöht, bis die wirksame Dosis erreicht ist.

UNTER DER ZUNGE:

Für Schlaganfall: 1 bis 2 Gramm pro Tag begannen innerhalb von 6 Stunden nach Beginn des Schlaganfalls.

Häufig gestellte Fragen zu Glycinpräparaten

Wofür werden Glycinpräparate verwendet?

Glycin wird zur Behandlung von Schizophrenie, Schlaganfall, gutartiger Prostatahyperplasie (BPH) und einigen seltenen vererbten Stoffwechselstörungen eingesetzt. Es wird auch verwendet, um die Nieren vor den schädlichen Nebenwirkungen bestimmter Arzneimittel zu schützen, die nach einer Organtransplantation verwendet werden, sowie die Leber vor den schädlichen Auswirkungen von Alkohol.

Ist es sicher, Glycin einzunehmen?

Glycin scheint selbst bei Dosen von bis zu 9 Gramm für 3 Tage sicher zu sein. Personen, die mit Clozapin behandelt werden, sollten die Einnahme von Glycin vermeiden. Auch Menschen, die einen Schlaganfall hatten, sollten Glycin nicht ohne ärztliche Aufsicht einnehmen. Einige Leute berichteten von Übelkeit, Erbrechen und Magenverstimmung nach der Einnahme von Glycin.

Macht dich Glycin schläfrig?

Untersuchungen zeigen, dass orales Glycin das Serotonin erhöht, die Symptome von Schlaflosigkeit reduziert und die Schlafqualität verbessert. Andere Studien deuten darauf hin, dass es Ihnen helfen kann, nach einer Phase von Schlafstörungen wieder zu gesunden Schlafzyklen zurückzukehren.

Wann sollte ich Glycin einnehmen?

Es wird empfohlen, Glycin zusammen mit einer Mahlzeit vor dem Schlafengehen einzunehmen, da die Einnahme von Glycin auf leeren Magen manchmal Übelkeit verursachen kann. Aufgrund seiner beruhigenden Wirkung auf den Schlaf ist es vor dem Schlafengehen hilfreicher als morgens oder mittags.

Wer sollte kein Glycin einnehmen?

Glycin scheint selbst bei Dosen von bis zu 9 Gramm für 3 Tage sicher zu sein. Die Sicherheit von Glycin wurde jedoch noch nicht vollständig getestet oder untersucht. Besondere Vorsicht ist geboten, wenn Glycin für Kleinkinder, schwangere oder stillende Frauen und Menschen mit Leber- oder Nierenerkrankungen in Betracht gezogen wird.

Welche Lebensmittel enthalten viel Glycin?

Diese Aminosäure kommt in proteinreichen Lebensmitteln wie Fleisch, Fisch, Eiern, Milchprodukten und Hülsenfrüchten vor. Eine tägliche Diät enthält typischerweise etwa 2 Gramm Glycin.

Ist Glycin schlecht für die Nieren?

Glycin verbesserte auch den Anstieg der Malondialdehydspiegel (MDA) im Urin und stellte die renalen Glutathionspiegel bei diabetischen Ratten teilweise wieder her. Die Nierenwerte der Nox4-mRNA und des Proteins, einer Hauptquelle für oxidativen Nierenstress, wurden durch die Behandlung mit Glycin unterdrückt.

Hilft Glycin bei Angstzuständen?

Wenn eine Person Angst oder Panik verspürt, wird NE freigesetzt und erzeugt Gefühle von Angst und Panik. Glycin wirkt der Freisetzung von NE entgegen und lindert so Angstzustände, Panik und Gefühle der Übererregung.

Wie lange vor dem Schlafengehen sollte ich Glycin einnehmen?

Die an Menschen durchgeführten Studien haben normalerweise drei Gramm Glycin verwendet. Dies wurde normalerweise etwa 1 - 2 Stunden vor dem Schlafengehen bereitgestellt. Während Glycin in Kapselform erhältlich ist und rezeptfrei gekauft werden kann, kann es zusätzliche Vorteile bieten, wenn es damit kombiniert wird andere nootropische Inhaltsstoffe.

Kann ich jeden Tag Glycin einnehmen?

Die Ergänzung mit Glycin ist in angemessenen Mengen sicher. In Studien wurden über mehrere Wochen hinweg bis zu 90 Gramm Glycin pro Tag ohne schwerwiegende Nebenwirkungen verwendet. Zum Vergleich beträgt die in Studien verwendete Standarddosis etwa 3–5 Gramm pro Tag.

Erhöht Glycin das Serotonin?

Unter anderem wird Serotonin benötigt, um das Schlafhormon Melatonin herzustellen. Untersuchungen zeigen, dass orales Glycin das Serotonin erhöht, die Symptome von Schlaflosigkeit reduziert und die Schlafqualität verbessert.

Können Sie Glycin und Magnesium zusammen nehmen?

Magnesium + Glycinat sind das perfekte Paar

Magnesiumglycinat ist ein organisches Magnesiumsalz, das durch Kombination von Magnesium mit der Aminosäure Glycin entsteht. Kombinieren Sie ein schlafverbesserndes Mineralsalz mit einer schlaffördernden Aminosäure und Sie erhalten - eine schlaffördernde Ergänzung.

Was sind die Nebenwirkungen von Glycin?

Glycin ist für die meisten Menschen MÖGLICH SICHER, wenn es oral eingenommen oder auf die Haut aufgetragen wird. Bei den meisten Menschen treten keine Nebenwirkungen auf, obwohl einige Berichte über gastrointestinale Nebenwirkungen wie weichen Stuhl, Übelkeit, Erbrechen und Magenverstimmung vorliegen.

Erhöht Glycin den Blutzucker?

Die Einnahme von Glycin senkt den Blutzuckerspiegel (18), und es wurde vermutet, dass Glycin die Insulinsekretion beim Menschen stimuliert. Obwohl physiologisches Glycin (300 μmol / l) nur dazu neigte, die Insulinsekretion zu erhöhen, erhöhte Glycin bei 800 μmol / l die Insulinsekretion signifikant.

Was verursacht Glycinmangel?

Glycin-Enzephalopathie wird durch Veränderungen (Mutationen) der AMT-, GLDC- oder GCSH-Gene verursacht, die zu einem Mangel des Enzyms führen, das das Glycin auflöst. Die Diagnose basiert auf den Symptomen, den hohen Glycinspiegeln und dem Enzymmangel sowie auf Gentests. Die Vererbung ist autosomal rezessiv.

Spike Glycin Insulin?

Die Seruminsulinkonzentration war auch nach alleiniger Einnahme von Glycin leicht erhöht. Wenn Glycin mit Glucose aufgenommen wurde, war die Reaktion der Plasmaglucosefläche um> 50% abgeschwächt, verglichen mit der Reaktion nach der Aufnahme von Glucose allein.

Wie kann ich meinen Glycinspiegel senken?

Natriumbenzoat wird verwendet, um den Serumglycinspiegel zu senken. Benzoat bindet im Körper an Glycin und bildet Hippurat, das im Urin ausgeschieden wird. Diese Behandlung reduziert Anfälle und verbessert die Wachsamkeit. Die Plasmaglycinspiegel müssen engmaschig überwacht werden, um sicherzustellen, dass Natriumbenzoat einen wirksamen und ungiftigen Wert aufweist.

Erhöht Glycin GABA?

Die Hemmung des GABA-Abbaus führt zu einem Anstieg des GABA-Gehalts im Gewebe und zu einer Erhöhung der Aktivität inhibitorischer Neuronen. Etwa die Hälfte der hemmenden Synapsen im Rückenmark verwendet Glycin; Die meisten anderen inhibitorischen Synapsen verwenden GABA.

Baut Glycin Muskeln auf?

Als Aminosäure wirkt Glycin als Proteinbuilder im Körper. Insbesondere Glycin ermöglicht die Produktion von Kollagen, einem Protein, das ein wesentlicher Bestandteil von Muskeln, Sehnen, Haut und Knochen ist. Collagen ist das am häufigsten vorkommende Protein im Körper und macht etwa ein Drittel des gesamten Körperproteins aus.

Klinische Studien

^ a b c Wang W. et al. Glycinstoffwechsel bei Tieren und Menschen: Auswirkungen auf Ernährung und Gesundheit. Amino Acids. (2013)
^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL. Abschnitt 22.3, Kollagen: Die faserigen Proteine der Matrix. Molekulare Zellbiologie. 4. Auflage. (2000)
^ a b Schultern MD, Raines RT. Kollagenstruktur und Stabilität. Annu Rev. Biochem. (2009)
^ a b c d e f Meléndez-Hevia E. et al. Ein schwaches Glied im Stoffwechsel: Die Stoffwechselkapazität für die Glycinbiosynthese befriedigt nicht die Notwendigkeit einer Kollagensynthese. J Biosci. (2009)
^ Nationales Zentrum für Informationen zur Biotechnologie. Glycine. PubChem Compound-Datenbank.
^ Gajko-Galicka A. Mutationen in Typ I-Kollagengenen, die beim Menschen zu Osteogenesis imperfecta führen. Acta Biochim Pol. (2002)
^ Yan BX, Sonne YQ. Glycinreste bieten Flexibilität für enzymaktive Stellen. J Biol Chem. (1997)
^ Myllyharju J, Kivirikko KI. Kollagene und kollagenbedingte Erkrankungen. Ann Med. (2001)
^ Schicht G et al. Struktur und Funktion von Enzymen in der Häm-Biosynthese. Protein Wissenschaft. (2010)
^ Brosnan JT, da Silva RP, Brosnan ME. Die metabolische Belastung der Kreatinsynthese. Amino Acids. (2011)
^ Lu SC. Glutathionsynthese. Biochim Biophys Acta. (2013)
^ Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Abschnitt 25.2, Purinbasen können de Novo synthetisiert oder über Bergungswege recycelt werden. Biochemie. 5. Auflage. (2002)
^ Vessey DA. Die biochemische Grundlage für die Konjugation von Gallensäuren mit Glycin oder Taurin. Biochem J. (1978)
^ Zafra F, Giménez C. Glycintransporter und synaptische Funktion. IUBMB Leben. (2008)
^ Betz H, Laube B. Glycinrezeptoren: Aktuelle Einblicke in ihre strukturelle Organisation und funktionelle Vielfalt. J Neurochem. (2006)
^ Johnson JW, Ascher P. Glycin potenziert die NMDA-Reaktion in kultivierten Gehirnneuronen der Maus. Natur. (1987)
^ Gomeza J. et al. Lehren aus den ausgeschlagenen Glycintransportern. Handb Exp Pharmacol. (2006)
^ Zhong Z et al. L-Glycin: ein neuartiges entzündungshemmendes, immunmodulatorisches und zytoprotektives Mittel. Curr Stellungnahme Clin Nutr Metab Care. (2003)
^ a b Melendez-Hevia E, PD Paz-Lugo. Die Verzweigungspunktstöchiometrie kann schwache Glieder im Stoffwechsel erzeugen: der Fall der Glycinbiosynthese. J Biosci. (2008)
^ Lamers Y et al. Der Glycinumsatz und die Decarboxylierungsrate wurden bei gesunden Männern und Frauen unter Verwendung von vorbereiteten, konstanten Infusionen von 1,2- (13) C2glycin und (2) H3leucin quantifiziert. J Nutr. (2007)
^ Yu YM et al. Quantitative Aspekte des Glycin- und Alanin-Stickstoffstoffwechsels bei postabsorptiven jungen Männern: Auswirkungen des Stickstoffgehalts und der entbehrlichen Aminosäureaufnahme. J Nutr. (1985)
^ Gersovitz, M., et al. Dynamische Aspekte des Ganzkörper-Glycinstoffwechsels: Einfluss der Proteinaufnahme bei jungen Erwachsenen und älteren Männern. Stoffwechsel. (1980)
^ Cornish-Bowden A, Pereto J, Cardenas ML. Biochemie und Evolutionsbiologie: Zwei Disziplinen, die einander brauchen?. J Biosci. (2014)
^ Greer M., Greer J. K., Gillingham J. Arthrose bei ausgewählten Wildsäugern. Proc Okla Acad Sci. (1977)
^ Weissengruber GE et al. Das Elefantenkniegelenk: morphologische und biomechanische Überlegungen. J Anat. (2006)
^ Wallach JD. Degenerative Arthritis bei einem schwarzen Nashorn. J. Am. Vet. Med. Assoc. (1967)
^ Jurmain R. Degenerative Gelenkerkrankung bei afrikanischen Menschenaffen: eine evolutionäre Perspektive. J Hum Evol. (2000)
^ STRAUS WL Jr., HÖHLE JE. Pathologie und die Haltung des Neandertalers. Q Rev. Biol. (1957)
^ Li P, Wu G. Die Rolle von Glycin, Prolin und Hydroxyprolin in der Nahrung bei der Kollagensynthese und beim Tierwachstum. Amino Acids. (2018)
^ Ames BN. Eine niedrige Mikronährstoffaufnahme kann die degenerativen Alterskrankheiten beschleunigen, indem knappe Mikronährstoffe durch Triage zugeteilt werden. Proc Natl Acad Sci USA. (2006)
^ de Paz-Lugo P., Lupiáñez JA, Meléndez-Hevia E. Eine hohe Glycinkonzentration erhöht die Kollagensynthese durch artikuläre Chondrozyten in vitro: Ein akuter Glycinmangel könnte eine wichtige Ursache für Arthrose sein. Amino Acids. (2018)
^ Mayatepek E. 5-Oxoprolinurie bei Patienten mit und ohne Defekte im Gamma-Glutamyl-Zyklus. Eur J Pediatr. (1999)
^ Jackson AA et al. Urinausscheidung von 5-Oxoprolin (Pyroglutaminsäureurie) als Index für Glycininsuffizienz beim normalen Menschen. Br J Nutr. (1987)
^ Metges CC et al. Oxoprolinkinetik und Oxoprolin-Urinausscheidung während einer glycin- oder schwefelaminosäurefreien Ernährung beim Menschen. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2000)
^ Persaud C., Forrester T., Jackson AA. Die Ausscheidung von 5-L-Oxoprolin (Pyroglutaminsäure) im Urin ist während der Erholung von schwerer Unterernährung im Kindesalter erhöht und reagiert auf zusätzliches Glycin. J Nutr. (1996)
^ McCarty MF, O'Keefe JH, DiNicolantonio JJ. Diätetisches Glycin ist für die Glutathionsynthese geschwindigkeitslimitierend und kann ein breites Potenzial für den Gesundheitsschutz haben. Ochsner J.. (2018)
^ Herr RS. Langzeitmuster von Pyroglutaminsäure im Urin bei gesunden Menschen. Physiol Repräsentant. (2016)
^ Jackson AA et al. Die Ausscheidung von 5-L-Oxoprolin (Pyroglutaminsäure) im Urin ist bei normalen Erwachsenen, die sich vegetarisch oder proteinarm ernähren, erhöht. J Nutr. (1996)
^ Jackson AA et al. Urinausscheidung von 5-L-Oxoprolin (Pyroglutaminsäure) während des frühen Lebens bei Früh- und Frühgeborenen. Arch Dis Kind Fetal Neonatal Ed. (1997)
^ Jackson AA et al. Stickstoffstoffwechsel bei Frühgeborenen, die Muttermilch von menschlichen Spendern erhalten: die mögliche Wesentlichkeit von Glycin. Pediatr Res. (1981)
^ Nair AB, Jacob S. Ein einfacher Übungsleitfaden für die Dosisumwandlung zwischen Tieren und Menschen. J Basic Clin.Pharm. (2016)
^ Shoham S., Javitt DC, Heresco-Levy U. Eine hochdosierte Glycinernährung beeinflusst die Morphologie der Gliazellen im Hippocampus und Kleinhirn der Ratte. Int J Neuropsychopharmacol. (1999)
^ Shoham S., Javitt DC, Heresco-Levy U. Chronische hochdosierte Glycinernährung: Auswirkungen auf die Morphologie von Rattenhirnzellen. Biol Psychiatry. (2001)
^ Bacci G., et al. Langzeitergebnisse bei 144 lokalisierten Ewing-Sarkompatienten, die mit einer kombinierten Therapie behandelt wurden. Krebs. (1989)
^ Heresco-Levy U et al. Doppelblinde, placebokontrollierte Crossover-Studie zur adjuvanten Glycintherapie bei behandlungsresistenter Schizophrenie. Br J Psychiatrie. (1996)
^ Heresco-Levy U et al. Die Wirksamkeit von hochdosiertem Glycin bei der Behandlung von anhaltenden negativen Symptomen der Schizophrenie. Arch Gen Psychiatry. (1999)
^ Javitt DC et al. Adjunktives hochdosiertes Glycin bei der Behandlung von Schizophrenie. Int J Neuropsychopharmacol. (2001)
^ Cleveland WL et al. Hochdosierte Glycinbehandlung von refraktärer Zwangsstörung und körperdysmorpher Störung in einem Zeitraum von 5 Jahren. Neural Plast. (2009)
^ Attobla MHBE. Glycin-Supplementation zur Verbesserung der Insulinsensitivität beim Menschen. Dissertation, Universität von Alabama in Birmingham. (2014)
^ Inagawa K et al. Bewertung von akuten unerwünschten Ereignissen der Glycinaufnahme in hoher Dosis bei menschlichen Freiwilligen. SEIKATSU EISEI (Vereinigung für städtisches Leben und Gesundheit). (2006)
^ a b Seiden DB, Grimble GK, Rees RG. Proteinverdauung und Aminosäure- und Peptidabsorption. Proc Nutr Soc. (1985)
^ NEWEY H, SMYTH DH. DAS ÜBERTRAGUNGSSYSTEM FÜR NEUTRALE AMINOSÄUREN IM RATTENKLEINDARM. J Physiol. (1964)
^ Munck BG. Aminosäuretransport durch den Dünndarm der Ratte. Die Existenz und Spezifität des Transportmechanismus von Iminosäuren und seine Beziehung zum Transport von Glycin. Biochim Biophys Acta. (1966)
^ Thwaites DT, Anderson CM. Entschlüsselung der Mechanismen des intestinalen Imino- (und Aminosäure-) Transports: die Einlösung von SLC36A1. Biochim Biophys Acta. (2007)
^ Rubino A, Feld M, Shwachman H. Darmtransport von Aminosäureresten von Dipeptiden. I. Zufluss des Glycinrests von Glycyl-L-Prolin über die Schleimhautgrenze. J Biol Chem. (1971)
^ Adibi SA, Soleimanpour MR. Funktionelle Charakterisierung des Dipeptidtransportsystems im menschlichen Jejunum. J Clin Invest. (1974)
^ a b Rajendran VM et al. Transport von Glycyl-L-Prolin durch humane Darmbürstenrandmembranvesikel. Gastroenterology. (1985)
^ Silk DB et al. Funktionelle Differenzierung von menschlichem Jejunum und Ileum: Ein Vergleich des Umgangs mit Glucose, Peptiden und Aminosäuren. Darm. (1974)
^ a b Craft IL et al. Resorption und Malabsorption von Glycin und Glycinpeptiden beim Menschen. Darm. (1968)
^ a b c Gannon MC, Nuttall JA, Nuttall FQ. Die metabolische Reaktion auf aufgenommenes Glycin. Am J Clin Nutr. (2002)
^ Gulliford MC et al. Darmglukose- und Aminosäureabsorption bei gesunden Probanden und nicht insulinabhängigen Diabetikern. Am J Clin Nutr. (1989)
^ GC kochen. Erhöhte Glycinabsorptionsrate im Zusammenhang mit akuten bakteriellen Infektionen beim Menschen. Br J Nutr. (1973)
^ GC kochen. Einfluss systemischer Infektionen auf die Glycylglycin-Absorptionsrate aus dem menschlichen Jejunum in vivo. Br J Nutr. (1974)
^ GC kochen. Beeinträchtigung der Glycinabsorption durch Glucose und Galactose beim Menschen. J Physiol. (1971)
^ GC kochen. Einfluss intraluminaler Konzentrationen auf die Beeinträchtigung der Glycinadsorption durch Glucose im menschlichen Jejunum. Clin Sci. (1972)
^ GC kochen. Vergleich der intestinalen Absorptionsraten von Glycin und Glycylglycin beim Menschen und der Wirkung von Glucose in der Perfusionsflüssigkeit. Clin Sci. (1972)
^ Alvarado F, Robinson JW. Eine kinetische Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren und Monosacchariden an der Darmbürstenrandmembran. J Physiol. (1979)
^ GC kochen. Einige Faktoren, die die Absorptionsraten der Verdauungsprodukte von Protein und Kohlenhydraten aus dem proximalen Jejunum des Menschen beeinflussen, und ihre möglichen Auswirkungen auf die Ernährung. Darm. (1974)
^ Matthews DE et al. Glycin-Stickstoff-Stoffwechsel beim Menschen. Stoffwechsel. (1981)
^ Kikuchi G et al. Glycinspaltungssystem: Reaktionsmechanismus, physiologische Bedeutung und Hyperglycinämie. Proc Jpn Acad Ser B Phys Biol Sci. (2008)
^ Conter C et al. Genetische Heterogenität des GLDC-Gens bei 28 nicht verwandten Patienten mit Glycin-Enzephalopathie. J Metab Dis erben. (2006)
^ Jois M et al. Regulation des Glycin-Katabolismus in der Leber durch Glucagon. J Biol Chem. (1989)
^ Lowry M, Halle DE, Brosnan JT. Erhöhte Aktivität des Nierenglycin-Spaltungsenzym-Komplexes bei metabolischer Azidose. Biochem J. (1985)
^ Aragon C, López-Corcuera B. Glycintransporter: entscheidende Rollen von pharmakologischem Interesse, die durch Gendeletion aufgedeckt werden. Trends Pharmacol Sci. (2005)
^ a b c Betz H. et al. Glycintransporter: wesentliche Regulatoren der synaptischen Übertragung. Biochem Soc Trans. (2006)
^ D'Souza DC et al. Glycintransporter-Inhibitor schwächt die psychotomimetischen Wirkungen von Ketamin bei gesunden Männern ab: vorläufige Beweise. Neuropsychopharmakologie. (2012)
^ Ribeiro CS et al. Glia-Transport des Neuromodulators D-Serin. Brain Res.. (2002)
^ Hayashi F., Takahashi K., Nishikawa T. Aufnahme von D- und L-Serin in C6-Gliomzellen. Neurosci Lett. (1997)
^ Die glykinerge inhibitorische Synapse.
^ Corelease von zwei schnellen Neurotransmittern an einer zentralen Synapse.
^ O'Brien JA, Berger AJ. Cotransmission von GABA und Glycin zu Hirnstamm-Motoneuronen. J Neurophysiol. (1999)
^ Müller E, et al. Entwicklungsdissoziation von präsynaptisch inhibitorischem Neurotransmitter und postsynaptischem Rezeptorclustering im hypoglossalen Kern. Mol Cell Neurosci. (2006)
^ Ghavanini AA et al. Markante glykinerge Ströme mit schneller und langsamer Kinetik im Thalamus. J Neurophysiol. (2006)
^ Dumoulin A, Triller A, Dieudonné S. IPSC-Kinetik an identifizierten GABAergen und gemischten GABAergen und glykinergen Synapsen auf Kleinhirn-Golgi-Zellen. J Neurosci. (2001)
^ a b c Müller E, et al. Vesikuläre Speicherung von Glycin in glutamatergen Terminals im Hippocampus der Maus. Neuroscience. (2013)
^ a b Luccini E, Romei C, Raiteri L. Glykinerge Nervenenden im Hippocampus und Rückenmark setzen Glycin durch verschiedene Mechanismen als Reaktion auf identische depolarisierende Reize frei. J Neurochem. (2008)
^ Junge AB, Snyder SH. Strychninbindung in Verbindung mit Glycinrezeptoren des Zentralnervensystems. Proc Natl Acad Sci USA. (1973)
^ Laube B et al. Modulation der Glycinrezeptorfunktion: Ein neuartiger Ansatz für therapeutische Interventionen an inhibitorischen Synapsen. Trends Pharmacol Sci. (2002)
^ Monyer H. et al. Entwicklungs- und regionale Expression im Rattenhirn und funktionelle Eigenschaften von vier NMDA-Rezeptoren. Neuron. (1994)
^ Kuner T, Schöpfer R. Mehrere Strukturelemente bestimmen die Spezifität der Untereinheiten des Mg2 + -Blocks in NMDA-Rezeptorkanälen. J Neurosci. (1996)
^ Funktionelle und pharmakologische Unterschiede zwischen rekombinanten N-Methyl-D-Aspartat-Rezeptoren.
^ Traynelis SF et al. Glutamatrezeptor-Ionenkanäle: Struktur, Regulation und Funktion. Pharmacol Rev.. (2010)
^ Hollmann M et al. Zink potenziert Agonisten-induzierte Ströme bei bestimmten Spleißvarianten des NMDA-Rezeptors. Neuron. (1993)
^ Thomson AM. Glycin ist ein Coagonist am NMDA-Rezeptor / Kanal-Komplex. Prog Neurobiol. (1990)
^ Dingledine R, Kleckner NW, McBain CJ. Die Glycin-Coagonistenstelle des NMDA-Rezeptors. Adv Exp Med Biol. (1990)
^ Berger AJ, Dieudonné S., Ascher P. Die Glycinaufnahme regelt die Belegung der Glycinstelle an den NMDA-Rezeptoren der exzitatorischen Synapsen. J Neurophysiol. (1998)
^ Javitt DC, Heresco-Levy U. Sind Glycinstellen in vivo gesättigt?. Arch Gen Psychiatry. (2000)
^ Glycin- und N-Methyl-D-Aspartat-Rezeptoren: Physiologische Bedeutung und mögliche therapeutische Anwendungen.
^ Chattipakorn SC, McMahon LL. Strychnin-sensitive Glycinrezeptoren senken die Übererregbarkeit im Gyrus dentatus der Ratte. J Neurophysiol. (2003)
^ Lied W, Chattipakorn SC, McMahon LL. Glycin-gesteuerte Chloridkanäle unterdrücken die synaptische Übertragung im Hippocampus der Ratte. J Neurophysiol. (2006)
^ Danglot L et al. Morphologisch identifizierte glykinerge Synapsen im Hippocampus. Mol Cell Neurosci. (2004)
^ Brackmann M et al. Zelluläre und subzelluläre Lokalisation des inhibitorischen Glycinrezeptors in Hippocampus-Neuronen. Biochem Biophys Res Commun. (2004)
^ Galli A et al. Natriumabhängige Freisetzung von exogenem Glycin aus vorgeladenen Hippocampus-Synaptosomen von Ratten. J Neural Transm Gen Sect. (1993)
^ Fatima-Shad K, Barry PH. Morphologische und elektrische Eigenschaften postnataler Hippocampus-Neuronen in Kultur: das Vorhandensein von Bicucullin- und Strychnin-sensitiven IPSPs. Gewebezelle. (1998)
^ a b c d e Moura AP et al. Die intracerebroventrikuläre Verabreichung von Glycin stört die mitochondriale Energiehomöostase in der Hirnrinde und im Striatum junger Ratten. Neurotox Res. (2013)
^ a b Busanello EN et al. Neurochemischer Nachweis, dass Glycin eine bioenergetische Dysfunktion induziert. Neurochem int.. (2010)
^ Zanatta A et al. In-vitro-Nachweis, dass D-Serin den Zitronensäurezyklus durch Hemmung der Citrat-Synthase-Aktivität in der Hirnrinde von Ratten stört. Brain Res.. (2009)
^ a b Ribeiro CA et al. Die Verabreichung von Kreatin verhindert die durch intracerebroventrikuläre Verabreichung von Isovaleriansäure in der Großhirnrinde junger Ratten induzierte Na + -, K + -ATPase-Hemmung. Brain Res.. (2009)
^ Heresco-Levy U et al. Hochdosiertes Glycin zu Olanzapin und Risperidon zur Behandlung von Schizophrenie. Biol Psychiatry. (2004)
^ a b Hochdosierte Glycinbehandlung von refraktärer Zwangsstörung und körperdysmorpher Störung in einem Zeitraum von 5 Jahren.
^ Subjektive Auswirkungen der Glycinaufnahme vor dem Schlafengehen auf die Schlafqualität.
^ a b Die Aufnahme von Glycin verbessert die subjektive Schlafqualität bei freiwilligen Probanden und korreliert mit polysomnographischen Veränderungen.
^ Bannai M et al. Die Auswirkungen von Glycin auf die subjektive Tagesleistung bei teilweise schlafbeschränkten gesunden Probanden. Front Neurol. (2012)
^ Zhong X et al. Glycin mildert die Myokardischämie-Reperfusionsverletzung durch Hemmung der Myokardapoptose bei Ratten. JBiomed.Res. (2012)
^ Schemmer P et al. Glycin reduziert die Blutplättchenaggregation. Amino Acids. (2013)
^ Ding Y et al. Plasmaglycin und Risiko eines akuten Myokardinfarkts bei Patienten mit Verdacht auf stabile Angina pectoris. J Am Heart Assoc. (2015)
^ Yeo EJ, Wagner C. Gewebeverteilung von Glycin-N-Methyltransferase, einem Hauptfolat-bindenden Protein der Leber. Proc Natl Acad Sci USA. (1994)
^ a b Chen CY et al. Ein Mangel an Glycin-N-Methyltransferase verschlimmert die Atherosklerose bei Apolipoprotein-E-Null-Mäusen. Mol Med. (2012)
^ Gall WE et al. Alpha-Hydroxybutyrat ist ein früher Biomarker für Insulinresistenz und Glukoseintoleranz in einer nichtdiabetischen Population. PLoS One. (2010)
^ Thalacker-Mercer AE et al. BMI, RQ, Diabetes und Geschlecht beeinflussen die Beziehungen zwischen Aminosäuren und Klemmmessungen der Insulinwirkung beim Menschen. Diabetes. (2014)
^ Cheng S. et al. Metabolite Profiling identifiziert Wege, die mit dem metabolischen Risiko beim Menschen verbunden sind. Verkehr. (2012)
^ Lustgarten MS et al. Serumglycin ist bei funktionell eingeschränkten älteren Erwachsenen mit regionaler Körperfett- und Insulinresistenz assoziiert. PLoS One. (2013)
^ Mohorko N. et al. Erhöhte Cystein- und Tyrosinspiegel im Serum: frühe Biomarker bei asymptomatischen Erwachsenen mit erhöhtem Risiko für die Entwicklung eines metabolischen Syndroms. Biomed Res Int. (2015)
^ a b Floegel A et al. Identifizierung von Serummetaboliten, die mit dem Risiko für Typ-2-Diabetes verbunden sind, unter Verwendung eines gezielten metabolomischen Ansatzes. Diabetes. (2013)
^ Seibert R. et al. Zusammenhang zwischen Insulinresistenz und Aminosäuren bei Frauen und Männern. Physiol Repräsentant. (2015)
^ a b Xie W et al. Genetische Varianten im Zusammenhang mit dem Glycinstoffwechsel und ihrer Rolle bei der Insulinsensitivität und bei Typ-2-Diabetes. Diabetes. (2013)
^ a b Magnusson M et al. Dimethylglycin-Mangel und die Entwicklung von Diabetes. Diabetes. (2015)
^ Irving BA et al. Wirkung der Insulinsensibilisierungstherapie auf Aminosäuren und deren Metaboliten. Stoffwechsel. (2015)
^ Attobla MHBE. Glycin-Supplementation zur Verbesserung der Insulinsensitivität beim Menschen. Masterarbeit, Universität von Alabama in Birmingham. (2014)
^ CobbJ et al. Ein neuartiger IGT-Test unter Verwendung von Metabolitenmarkern für die Glukosetoleranz. J Diabetes Sci Technol. (2015)
^ Sekhar RV et al. Eine mangelhafte Synthese von Glutathion liegt dem oxidativen Stress im Alter zugrunde und kann durch eine Nahrungsergänzung mit Cystein und Glycin korrigiert werden. Am J Clin Nutr. (2011)
^ Iverson JF, Gannon MC, Nuttall FQ. Wechselwirkung von aufgenommenem Leucin mit Glycin auf Insulin- und Glucosekonzentrationen. J Aminosäuren. (2014)
^ Gameiro A et al. Die Neurotransmitter Glycin und GABA stimulieren die Freisetzung von Glucagon-ähnlichem Peptid-1 aus der GLUTag-Zelllinie. J Physiol. (2005)
^ González-Ortiz M. et al. Wirkung von Glycin auf die Insulinsekretion und -wirkung bei gesunden Verwandten ersten Grades von Patienten mit Typ-2-Diabetes mellitus. Horm Metab Res. (2001)
^ Bahmani F et al. Die Glycintherapie hemmt das Fortschreiten des Katarakts bei Streptozotocin-induzierten diabetischen Ratten. Mol Vis. (2012)
^ Ramakrishnan S., Sulochana KN, Punitham R. Freies Lysin, Glycin, Alanin, Glutaminsäure und Asparaginsäure reduzieren die Glykation menschlicher Linsenproteine durch Galactose. Indian J Biochem Biophys. (1997)
^ Ramakrishnan S, Sulochana KN. Abnahme der Glykation von Linsenproteinen durch Lysin und Glycin durch Abfangen von Glucose und mögliche Abschwächung der Kataraktogenese. Exp Eye Res. (1993)
^ Zhang AH et al. Metabolomics-Studie zu Typ-2-Diabetes unter Verwendung von hochauflösender LC-ESI / Quadrupol-TOF-Hochleistungs-MS in Verbindung mit Mustererkennungsmethoden. J. Physiol. Biochem. (2014)
^ Labonte CC et al. Plasmaaminosäuren gegen konventionelle Prädiktoren der Insulinresistenz, gemessen mit der hyperinsulinämischen Klemme. J Endor Soc. (2017)
^ Wang-Sattler R. et al. Neuartige Biomarker für Prä-Diabetes, die durch Metabolomics identifiziert wurden. Mol Syst Biol. (2012)
^ Sekhar RV et al. Die Glutathionsynthese wird bei Patienten mit unkontrolliertem Diabetes vermindert und durch Nahrungsergänzung mit Cystein und Glycin wiederhergestellt. Diabetes Care. (2011)
^ Cruz M et al. Die Behandlung mit Glycin verringert proinflammatorische Zytokine und erhöht das Interferon-Gamma bei Patienten mit Typ-2-Diabetes. J Endocrinol Invest. (2008)
^ Kasai K., Kobayashi M., Shimoda SI. Stimulierende Wirkung von Glycin auf die Sekretion des menschlichen Wachstumshormons. Stoffwechsel. (1978)
^ Gromada J, Franklin I, Wollheim CB. Alpha-Zellen der endokrinen Bauchspeicheldrüse: 35 Jahre Forschung, aber das Rätsel bleibt bestehen. Endocr Rev. (2007)
^ a b Li C et al. Regulation der Glucagonsekretion in normalen und diabetischen menschlichen Inseln durch γ-Hydroxybutyrat und Glycin. J Biol Chem. (2013)
^ Wapnir RA et al. Absorption von Zink durch das Rattenileum: Wirkungen von Histidin und anderen niedermolekularen Liganden. J Nutr. (1983)
^ Die Rolle von Proteinabbauprodukten bei der Absorption essentieller Spurenelemente.
^ Schütte SA, Lashner BA, Janghorbani M. Bioverfügbarkeit von Magnesiumdiglycinat gegenüber Magnesiumoxid bei Patienten mit ilealer Resektion. JPEN J Parenter Enterale Nutr. (1994)
^ Darmtransport von Dipeptiden beim Menschen: relative Bedeutung der Hydrolyse und intakten Absorption.
^ Adibi SA, Morse EL. Die Anzahl der Glycinreste, die die intakte Absorption von Glycinoligopeptiden im menschlichen Jejunum begrenzt. J Clin Invest. (1977)
^ Versiane O. et al. Synthese, Molekülstruktur und Schwingungsspektren eines dimeren Komplexes aus Kobalt und Glycin. Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc. (2006)