Kollagen Typ II

3. Oktober 2020

Inhalt

Natives Kollagen Typ II ist ein Protein, das Teil von Knorpel, Knochen und anderen Geweben bei Tieren und Menschen ist. Das meiste Kollagen Typ II in Nahrungsergänzungsmitteln stammt von Hühnern. Einige Kollagen Typ II stammt von Kühen.

Kollagen Typ II wird bei Arthrose eingesetzt. Es wird auch für andere Arten von Gelenk- und Muskelschmerzen verwendet, aber es gibt keine guten wissenschaftlichen Beweise, die diese anderen Anwendungen unterstützen.

Einstufung

Ist eine Form von:

Proteine

Hauptfunktionen:

Osteoarthritis

Auch bekannt als:

Hühnerkollagen Typ II, Hühnerkollagen Typ II, Colágeno de Pollo

Wie funktioniert es?

Kollagen Typ II soll wirken, indem es den Körper dazu bringt, Substanzen zu produzieren, die Schmerzen und Schwellungen bekämpfen. Dies ist jedoch nicht bewiesen.

Verwendung

Die orale Einnahme von Kollagen Typ II über einen Zeitraum von bis zu 6 Monaten scheint die selbst berichteten Symptome einer Arthrose wie Steifheit und Schmerzen zu verbessern. Es könnte besser funktionieren als eine Kombination aus Chondroitinsulfat und Glucosamin. Die meisten Forschungen haben ein bestimmtes Produkt namens UC-II untersucht. Es gibt jedoch keine Hinweise darauf, dass Kollagen Typ II eine Verengung des Gelenkraums bei Menschen mit Arthrose verhindern kann.

Empfohlene Dosierung

Die geeignete Dosis von Kollagen Typ II hängt von mehreren Faktoren ab, wie dem Alter, der Gesundheit des Benutzers und verschiedenen anderen Bedingungen. Derzeit gibt es nicht genügend wissenschaftliche Informationen, um einen geeigneten Dosisbereich für Kollagen Typ II zu bestimmen. Denken Sie daran, dass Naturprodukte nicht immer sicher sind und Dosierungen wichtig sein können. Befolgen Sie unbedingt die entsprechenden Anweisungen auf den Produktetiketten und wenden Sie sich vor der Verwendung an Ihren Apotheker, Arzt oder ein anderes medizinisches Fachpersonal.

Häufig gestellte Fragen zu Kollagen Typ II (nativ)

Was ist das beste Typ-2-Kollagen?

Beste Pille: Reserveage

BioCell Collagen® ist ein patentierter hydrolysierter sternaler Hühnerknorpelextrakt, der eine natürlich vorkommende Matrix aus hydrolysiertem Kollagen Typ II sowie Chondroitinsulfat und Hyaluronsäure enthält, beides natürlich vorkommende Substanzen im Körper, die gesundes Gewebe fördern.

Wie viel Typ-2-Kollagen soll ich einnehmen?

UC-II sollte in sehr kleinen Dosen eingenommen werden - normalerweise 20–40 mg pro Tag. Gelatine und hydrolysiertes Kollagen sollten in höheren Dosen eingenommen werden - 10 g pro Tag.

Woraus besteht Kollagen Typ II?

Natives Typ-II-Kollagen ist ein nutrazeutischer Inhaltsstoff, der aus dem Brustbeinknorpel von Hühnern gewonnen wird. Oral eingenommene native Typ-II-Kollagenantigene interagieren mit Peyer-Flecken im Darm-assoziierten Lymphgewebe, was dazu führt, dass der T-Zell-Angriff auf das Strukturprotein Kollagen Typ 2 im Knorpel ausgeschaltet wird.

Hilft Kollagen Typ 2 den Gelenken?

Typ II-Kollagen ist eines der Hauptproteine im Knorpel. Es wurde vermutet, dass die Einnahme von Kollagenhydrolysat die Symptome von Arthrose verbessern kann, indem es die Produktion von Gelenkkollagen in Ihrem Körper stimuliert.

Nimmt Kollagen an Gewicht zu?

Das Hinzufügen von Kollagenprotein zu Ihrer täglichen Ernährung kann dabei helfen, Ihre Knochen und Gelenke zu unterstützen. In einer 24-wöchigen Studie beobachteten die Forscher die Wirkung der Kollagenhydrolysat-Supplementierung auf übungsbedingte Gelenkschmerzen bei 97 menschlichen Athleten. Kollagen kann Ihnen also beim Abnehmen helfen, aber es erledigt nicht die ganze Arbeit für Sie.

Wann ist die beste Zeit, um Kollagen einzunehmen?

Einige schwören darauf, morgens Kollagen einzunehmen, während Ihr Magen leer ist, um die Absorption zu maximieren. Andere schwören darauf, es nachts einzunehmen, damit Ihr Körper genügend Zeit hat, das Kollagen im Schlaf zu verarbeiten.

Ist die Einnahme von Kollagen schlecht für die Nieren?

Nun, basierend auf allen literarischen Beweisen lautet die kurze und einfache Antwort NEIN! Um es klar zu sagen, es gibt keine Hinweise darauf, dass die Einnahme selbst extrem hoher täglicher Kollagendosen über lange Zeiträume negative Auswirkungen auf gesunde Nieren hat.

Wie lange dauert es, bis Typ-2-Kollagen wirkt?

Die orale Einnahme von Kollagen Typ II über einen Zeitraum von bis zu 6 Monaten scheint die selbst berichteten Symptome einer Arthrose wie Steifheit und Schmerzen zu verbessern. Es könnte besser funktionieren als eine Kombination aus Chondroitinsulfat und Glucosamin. Die meisten Forschungen haben ein bestimmtes Produkt namens UC-II untersucht.

Was sind die Nebenwirkungen der Einnahme von Kollagen?

Mögliche Nebenwirkungen

Es gibt einige Berichte, dass Kollagenpräparate leichte Verdauungssymptome oder einen schlechten Geschmack im Mund verursachen können. Auch diejenigen mit einer Fisch-, Schalentier- oder Eiallergie sollten Kollagenpräparate vermeiden, da viele von ihnen aus diesen Zutaten hergestellt werden.

Welche Lebensmittel haben Typ-2-Kollagen?

Zu den Nahrungsquellen für Kollagen gehören:

Eiweiß.
Zitrusfrüchte.
Rotes und gelbes Gemüse.
Weißer Tee.

Ist Kollagen besser als Glucosamin?

Ein patentierter Kollagenbestandteil kann nach Ergebnissen einer randomisierten Doppelblindstudie für die Gesundheit der Gelenke doppelt so wirksam sein wie Glucosamin und Chondroitin. Der Inhaltsstoff wird häufig in Kombination mit Chondroitinsulfat verwendet, das aus tierischem Knorpel wie Haien gewonnen wird.

Was ist der Unterschied zwischen Kollagen Typ 1 2 und 3?

Typ II Kollagen bildet die Flüssigkeit und Funktion des Knorpels und der Gelenke. Typ-II-Kollagen macht 10% des gesamten Kollagens im Körper und 50-60% des Proteins aus, das speziell in unserem Knorpel gefunden wird. Kollagen Typ III - Gefunden mit Typ I in Kollagen von Schweinen (Schweinen) und Kollagen von Rindern (Rindern), wenn es aus Rinderhaut stammt.

Was ist Kollagen Typ 2 GUT?

Es ist der Hauptbestandteil des Knorpels im Körper. Es besteht aus Trockengewicht und Kollagenen. Typ II-Kollagen verleiht dem Knorpel seine Zugfestigkeit und Elastizität, wodurch er die Gelenke stützen kann. Es hilft beim Bindungsprozess mit Hilfe von Fibronektin und anderen Kollagenen.

Ist Kollagen schlecht für Gicht?

(Ja, deshalb heißt es Harnsäure). Nehmen Sie Vitamin C ein: Um den Harnsäurespiegel zu senken, stellen Sie sicher, dass Ihre Ernährung genügend Vitamin C enthält, oder versuchen Sie, eine Ergänzung hinzuzufügen. Ergänzung mit Kollagen: Der Konsum von Kollagenprotein kann helfen, Purine zu metabolisieren, da es Glycin enthält.

Kann Kollagen die Brüste vergrößern?

Durch die Stimulierung der Schwellung von Kollagen und Fettgewebe behaupten die Praktiker, dass Sie die Brüste auf eine Körbchengröße vergrößern können. Die Technik verursacht keine Narben und kann von sechs Monaten bis für immer dauern. Im Gegensatz zu Implantaten können Sie jedoch nicht vorhersagen, bis zu welcher Größe Ihre Brüste "blühen" werden.

Hilft Kollagen bei Bauchfett?

Im Gegensatz zu vielen anderen Nahrungsergänzungsmitteln auf dem Markt hilft Kollagen nachweislich beim Abnehmen und bei der Reduzierung des Körperfetts! Kollagen ist ein Strukturprotein, das mehrere Systeme in unserem Körper beeinflusst, einschließlich Haut, Haare, Magen-Darm-Trakt, Gelenkknochen und Muskelgewebe.

Wie lange müssen Sie Kollagen einnehmen, um Ergebnisse zu erzielen?

Nach Rückmeldungen unserer Kunden und wissenschaftlichen Untersuchungen zur täglichen Kollagenaufnahme sind Veränderungen ab ca. 4-6 Wochen erkennbar und spürbar. Beenden Sie Ihr Kollagenpräparat also nicht, wenn Sie nicht sofort Ergebnisse sehen.

Ist es besser, nachts oder morgens Kollagen einzunehmen?

Einige empfehlen, Kollagen auf nüchternen Magen zu konsumieren, bevor Ihre Magensäure die Chance hat, die Kollagenpeptide abzubauen. Andere glauben, dass es am besten ist, Kollagen direkt vor dem Schlafengehen einzunehmen, da Ihr Körper Ihre Haut im Schlaf wieder auffüllt. Die Wahrheit ist: Kollagen kann zu jeder Tageszeit eingenommen werden.

Soll ich jeden Tag Kollagen einnehmen?

Wenn Sie versuchen möchten, ein Kollagenpräparat wegen seiner möglichen schmerzlindernden Wirkung einzunehmen, empfehlen Studien, mit einer täglichen Dosierung von 8–12 Gramm zu beginnen.

Sollten Sie morgens oder abends Kollagen einnehmen?

Lässt dich Kollagen viel pinkeln?

Kollagen ist ein natürliches Protein, das im Körper Bindegewebe bildet. Die japanischen Wissenschaftler geben zu, dass viele Patienten nach dem Kollagenverfahren einige geringfügige Komplikationen hatten, wie z. B. Probleme beim Wasserlassen oder zu häufiges Wasserlassen.

Klinische Studien

^ Adam M1 et al. Postmenopausale Osteoporose. Behandlung mit Calcitonin und einer Diät, die reich an Kollagenproteinen ist. Cas Lek Cesk. (1996)
^ a b c d e Schwartz SR1, Park J. Einnahme von BioCell Collagen (®), einem neuartigen hydrolysierten Hühnerknorpel-Knorpelextrakt; Verbesserte Mikrozirkulation im Blut und reduzierte Zeichen der Gesichtsalterung. Clin Interv Altern. (2012)
^ Nomura Y1 et al. Erhöhung der Knochenmineraldichte durch orale Verabreichung von Hai-Gelatine an ovarektomierte Ratten. Nährwerte. (2005)
^ a b c d e f g h i j Oesser S1 et al. Die orale Verabreichung von (14) C-markiertem Gelatinehydrolysat führt zu einer Akkumulation von Radioaktivität im Knorpel von Mäusen (C57 / BL).. J Nutr. (1999)
^ Asghar A, Henrickson RL. Chemische, biochemische, funktionelle und ernährungsphysiologische Eigenschaften von Kollagen in Lebensmittelsystemen. Adv Food Res. (1982)
^ Die Aminosäurezusammensetzung von Säugetierkollagen und Gelatine.
^ NEUMANN RE. Die Aminosäurezusammensetzung von Gelatinen, Kollagenen und Elastinen aus verschiedenen Quellen. Arch Biochem. (1949)
^ Wu J1 et al. Bewertung der Wirksamkeit der oralen Verabreichung von Kollagenpeptid auf den Knochenstoffwechsel bei wachsenden und reifen Ratten. J Bone Miner Metab. (2004)
^ a b c d e f Zhu P1 et al. Die orale Verabreichung des Typ-II-Kollagenpeptids 250-270 unterdrückt die spezifische zelluläre und humorale Immunantwort bei Kollagen-induzierter Arthritis. Clin Immunol. (2007)
^ a b c Kakoi C1 et al. Kollagenpeptide verbessern die Neurogenese des Hippocampus und reduzieren das angstbedingte Verhalten bei Mäusen. Biomed-Res. (2012)
^ a b Glyproline in regulatorischen Tripeptiden.
^ a b c Orale Verabreichung von Hai-Typ-II-Kollagen unterdrückt die vollständige Freundsche Adjuvans-induzierte rheumatoide Arthritis bei Ratten.
^ a b Di Cesare Mannelli L. et al. Niedrig dosiertes natives Typ-II-Kollagen verhindert Schmerzen in einem Ratten-Arthrose-Modell. BMC Musculoskelet Disord. (2013)
^ a b c d e Lugo JP et al. Nicht denaturiertes Typ-II-Kollagen (UC-II®) zur Unterstützung der Gelenke: eine randomisierte, doppelblinde, placebokontrollierte Studie an gesunden Probanden. J Int Soc Sports Nutr. (2013)
^ a b c d Crowley DC1 et al. Sicherheit und Wirksamkeit von nicht denaturiertem Typ-II-Kollagen bei der Behandlung von Arthrose des Knies: eine klinische Studie. Int J Med Sci. (2009)
^ Wright NT, Humphrey JD. Denaturierung von Kollagen durch Erhitzen: ein irreversibler Geschwindigkeitsprozess. Annu Rev Biomed Eng. (2002)
^ a b c d Marone PA1 et al. Sicherheit und toxikologische Bewertung von nicht denaturiertem Typ-II-Kollagen. Toxicol Mech Methoden. (2010)
^ Moskowitz RW. Rolle von Kollagenhydrolysat bei Knochen- und Gelenkerkrankungen. Semin Arthritis Rheum. (2000)
^ Khiari Z1, Ndagijimana M1, Betti M2. Bioaktive Peptide mit niedrigem Molekulargewicht, die aus der enzymatischen Hydrolyse von Kollagen nach isoelektrischer Solubilisierung / Fällung von Putennebenprodukten stammen. Geflügel Sci. (2014)
^ a b Eine randomisierte kontrollierte Studie zur Wirksamkeit und Sicherheit eines Lebensmittelbestandteils, Kollagenhydrolysat, zur Verbesserung des Gelenkkomforts.
^ a b c Eyre D. Kollagen des Gelenkknorpels. Arthritis Res. (2002)
^ Eyre DR et al. Biosynthese von Kollagen und anderen Matrixproteinen durch Gelenkknorpel bei experimenteller Osteoarthrose. Biochem J. (1980)
^ a b Bagchi D1 et al. Auswirkungen von oral verabreichtem nicht denaturiertem Typ-II-Kollagen gegen arthritische entzündliche Erkrankungen: eine mechanistische Untersuchung. Int J Clin Pharmacol Res. (2002)
^ Tong T1 et al. Hühnchen-Typ-II-Kollagen-induziertes Immungleichgewicht des Hauptsubtyps von Helfer-T-Zellen in Mesenteriallymphknoten-Lymphozyten bei Ratten mit Kollagen-induzierter Arthritis. Inflamm Res. (2010)
^ McDole JR1 et al. Becherzellen liefern luminales Antigen an CD103 + -dendritische Zellen im Dünndarm. Natur. (2012)
^ a b Min SY1 et al. Antigen-induzierte, tolerogene dendritische CD11c + -, CD11b + -Zellen sind in Peyer-Pflastern während der Induktion der oralen Toleranz gegenüber Typ-II-Kollagen reichlich vorhanden und unterdrücken experimentelle kollageninduzierte Arthritis. Arthritis Rheum. (2006)
^ a b c d Park MJ1 et al. Indoleamin-2,3-Dioxygenase-exprimierende dendritische Zellen sind an der Erzeugung von CD4 + CD25 + regulatorischen T-Zellen in Peyer-Pflastern in einem oral tolerierten, Kollagen-induzierten Arthritis-Mausmodell beteiligt. Arthritis Res Ther. (2008)
^ Baker AM1 et al. Zentrale Penetration und Stabilität des N-terminalen Tripeptids von Insulin-ähnlichem Wachstumsfaktor I, Glycin-Prolin-Glutamat bei erwachsenen Ratten. Neuropeptide. (2005)
^ Skaper SD. Peptidmimetika von Neurotrophinen und ihren Rezeptoren. Curr Pharm Des. (2011)
^ Takeuchi Y1, Nakayama K, Matsumoto T. Die Differenzierung und Zelloberflächenexpression von transformierenden Wachstumsfaktor-Beta-Rezeptoren wird durch Wechselwirkung mit Matrixkollagen in murinen osteoblastischen Zellen reguliert. J Biol Chem. (1996)
^ Takeuchi Y1 et al. Die Herunterregulierung der Differenzierung und Transformation des Wachstumsfaktor-Beta-Rezeptors durch Kollagen-Alpha2beta1-Integrin-Wechselwirkung wird durch die fokale Adhäsionskinase und ihre nachgeschalteten Signale in murinen osteoblastischen Zellen vermittelt. J Biol Chem. (1997)
^ a b c d e Gimsa U1 et al. Kollagenserologie Typ II: Ein Leitfaden für die klinische Reaktion auf orale Toleranz. Rheumatol Int. (1997)
^ Guzman RE1 et al. Monoiodacetat-induzierte histologische Veränderungen des subchondralen Knochens und des Gelenkknorpels der Femorotibialgelenke von Ratten: ein Tiermodell für Arthrose. Toxicol Pathol. (2003)
^ De Ceuninck F1, Sabatini M, Pastoureau P. Jüngste Fortschritte bei der Identifizierung von Biomarkern bei Arthrose. Droge Discov heute. (2011)
^ De Ceuninck F1 et al. C-Telopeptidfragmente von Kollagen Typ II im Urin sind empfindliche Marker für den Matrix-Metalloproteinase-abhängigen Knorpelabbau bei Ratten-Adjuvans-induzierter Arthritis. J Rheumatol. (2003)
^ van Amelsfort JM1 et al. CD4 (+) CD25 (+) regulatorische T-Zellen bei rheumatoider Arthritis: Unterschiede in Gegenwart, Phänotyp und Funktion zwischen peripherem Blut und Synovialflüssigkeit. Arthritis Rheum. (2004)
^ Möttönen M1 et al. CD4 + CD25 + T-Zellen mit den phänotypischen und funktionellen Eigenschaften von regulatorischen T-Zellen sind in der Synovialflüssigkeit von Patienten mit rheumatoider Arthritis angereichert. Clin Exp Immunol. (2005)
^ de Kleer IM1 et al. CD4 + CD25bright regulatorische T-Zellen regulieren aktiv Entzündungen in den Gelenken von Patienten mit der remittierenden Form der juvenilen idiopathischen Arthritis. J Immunol. (2004)
^ Ruprecht CR1 et al. Die Koexpression von CD25 und CD27 identifiziert FoxP3 + regulatorische T-Zellen in entzündeten Synovien. J Exp Med. (2005)
^ Wehrens EJ1 et al. Behandlung von Arthritis durch Immunmodulation: Gibt es eine Rolle für regulatorische T-Zellen?. Rheumatologie (Oxford). (2010)
^ de Jager W1 et al. Zytokinsignaturen von Blut und Synovialflüssigkeit bei Patienten mit juveniler idiopathischer Arthritis: eine Querschnittsstudie. Ann Rheum Dis. (2007)
^ Harada S1 et al. Produktion von Interleukin-7 und Interleukin-15 durch Fibroblasten-ähnliche Synoviozyten bei Patienten mit rheumatoider Arthritis. Arthritis Rheum. (1999)
^ Kollagen-induzierte Arthritis.
^ a b c d e f Min SY1 et al. Induktion von IL-10-produzierenden CD4 + CD25 + T-Zellen im Tiermodell der Kollagen-induzierten Arthritis durch orale Verabreichung von Typ II-Kollagen. Arthritis Res Ther. (2004)
^ a b c Thomé R1 et al. Orale Toleranz und OVA-induzierte tolerogene dendritische Zellen verringern die Schwere der Kollagen / Ovalbumin-induzierten Arthritis bei Mäusen. Zellimmunol. (2012)
^ a b Yoshinari O1 et al. Wasserlösliches nicht denaturiertes Typ II-Kollagen lindert die kollageninduzierte Arthritis bei Mäusen. J Med Food. (2013)
^ a b Heo YJ1 et al. IL-10 unterdrückt Th17-Zellen und fördert regulatorische T-Zellen in der CD4 + T-Zellpopulation von Patienten mit rheumatoider Arthritis. Immunol Lett. (2010)
^ a b c Trentham DE1 et al. Auswirkungen der oralen Verabreichung von Kollagen Typ II auf rheumatoide Arthritis. Wissenschaft. (1993)
^ a b c Barnett ML1 et al. Behandlung von rheumatoider Arthritis mit oralem Typ II-Kollagen. Ergebnisse einer multizentrischen, doppelblinden, placebokontrollierten Studie. Arthritis Rheum. (1998)
^ Thorbecke GJ1 et al. Modulation der Induktion der oralen Toleranz gegenüber Typ II-Kollagen durch Zytokine. Arthritis Rheum. (1999)
^ Moses HL1 et al. TGF-Beta-Regulation der Zellproliferation. Prinzessin Takamatsu Symp. (1994)
^ Nakae S1 et al. Unterdrückung der Immuninduktion von Kollagen-induzierter Arthritis bei IL-17-defizienten Mäusen. J Immunol. (2003)
^ Henningsson L1 et al. Die krankheitsabhängige lokale IL-10-Produktion lindert die kollageninduzierte Arthritis bei Mäusen. PLoS One. (2012)
^ Yang M1 et al. IL-10-produzierende regulatorische B10-Zellen lindern die Kollagen-induzierte Arthritis durch Unterdrückung der Th17-Zellbildung. Am J Pathol. (2012)
^ Iizuka M1 et al. Unterdrückung von Kollagen-induzierter Arthritis durch orale Verabreichung von transgenen Reissamen, die veränderte Peptidliganden von Typ II-Kollagen exprimieren. Plant Biotechnol J.. (2014)
^ Belz GT1, Heath WR, Carbone FR. Die Rolle dendritischer Zellteilmengen bei der Auswahl zwischen Toleranz und Immunität. Immunol Cell Biol. (2002)
^ Maldonado RA1, von Andrian UH. Wie tolerogene dendritische Zellen regulatorische T-Zellen induzieren. Adv Immunol. (2010)
^ Fallarino F1 et al. Modulation des Tryptophan-Katabolismus durch regulatorische T-Zellen. Nat Immunol. (2003)
^ a b Die extrazelluläre Matrix auf einen Blick.
^ Oishi Y1 et al. Molekulare Grundlagen der Veränderung des Kollagenstoffwechsels der Haut als Reaktion auf die In-vivo-Behandlung mit Dexamethason: Auswirkungen auf die Synthese von Kollagen Typ I und III, Kollagenase und Gewebehemmern von Metalloproteinasen. Br J Dermatol. (2002)
^ Quan T1 et al. Die solare ultraviolette Bestrahlung reduziert das Kollagen in der photoagierten menschlichen Haut, indem sie die Signalübertragung des transformierenden Wachstumsfaktor-Beta-Typ-II-Rezeptors / Smad blockiert. Am J Pathol. (2004)
^ a b Fisher GJ1 et al. Die c-Jun-abhängige Hemmung der Transkription von Hautprokollagen nach ultravioletter Bestrahlung wird durch all-trans-Retinsäure umgekehrt. J Clin Invest. (2000)
^ Fisher GJ1 et al. Molekulare Grundlagen der sonnenbedingten vorzeitigen Hautalterung und des Retinoid-Antagonismus. Natur. (1996)
^ Iwai K1 et al. Identifizierung von aus Lebensmitteln stammenden Kollagenpeptiden im menschlichen Blut nach oraler Einnahme von Gelatinehydrolysaten. J Agrarnahrungsmittelchemie. (2005)
^ a b Shigemura Y1 et al. Wirkung von Prolylhydroxyprolin (Pro-Hyp), einem aus Lebensmitteln stammenden Kollagenpeptid im menschlichen Blut, auf das Wachstum von Fibroblasten aus der Haut von Mäusen. J Agrarnahrungsmittelchemie. (2009)
^ a b Ohara H1 et al. Auswirkungen von Pro-Hyp, einem von Kollagenhydrolysat abgeleiteten Peptid, auf die Hyaluronsäuresynthese unter Verwendung von in vitro kultivierten Synoviumzellen und die orale Aufnahme von Kollagenhydrolysaten in einem Meerschweinchenmodell für Arthrose. Biosci Biotechnol Biochem. (2010)
^ a b c Ohara H1 et al. Von Kollagen abgeleitetes Dipeptid, Prolin-Hydroxyprolin, stimuliert die Zellproliferation und Hyaluronsäuresynthese in kultivierten menschlichen Hautfibroblasten. J Dermatol. (2010)
^ Kawada C et al. Verschlucktes Hyaluronan befeuchtet trockene Haut. Nutr J. (2014)
^ Yoshinari O1 et al. Sicherheit und toxikologische Bewertung eines neuartigen, wasserlöslichen, nicht denaturierten Typ-II-Kollagens. Toxicol Mech Methoden. (2013)
Barnett ML, Combitchi D, Trentham DE. Eine Pilotstudie mit oralem Kollagen Typ II zur Behandlung der juvenilen rheumatoiden Arthritis. Arthritis Rheum. (1996)