Verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs)
OVERVIEW
Verzweigtkettige Aminosäuren sind essentielle Nährstoffe, die der Körper aus Proteinen in Lebensmitteln erhält, insbesondere aus Fleisch, Milchprodukten und Hülsenfrüchten. Sie umfassen Leucin, Isoleucin und Valin. "Verzweigtkettig" bezieht sich auf die chemische Struktur dieser Aminosäuren. Menschen verwenden verzweigtkettige Aminosäuren für die Medizin.
Verzweigtkettige Aminosäuren werden üblicherweise oral eingenommen oder von Gesundheitsdienstleistern intravenös (durch IV) bei Erkrankungen des Gehirns aufgrund von Lebererkrankungen (akute, chronische und latente hepatische Enzephalopathie) verabreicht. Verzweigtkettige Aminosäuren werden für viele andere Erkrankungen verwendet und können von Sportlern eingenommen werden, um die sportliche Leistung zu verbessern, Müdigkeit zu verhindern, die Konzentration zu verbessern und den Muskelabbau während intensiven Trainings zu reduzieren. Es gibt jedoch nur begrenzte wissenschaftliche Forschung, um diese anderen Verwendungen zu unterstützen.
EINSTUFUNG
Ist eine Form von:
Essentieller Nährstoff aus Proteinen
Primärfunktion:
Gehirnerkrankungen aufgrund von Lebererkrankungen
Auch bekannt als:
Acid Isovalérique de Leucine, Acides Aminés à Chaîne Ramifiée, Acides Aminés Ramifiés
WIE FUNKTIONIERT ES?
Verzweigtkettige Aminosäuren stimulieren den Proteinaufbau im Muskel und reduzieren möglicherweise den Muskelabbau. Verzweigtkettige Aminosäuren scheinen eine fehlerhafte Nachrichtenübertragung in den Gehirnzellen von Menschen mit fortgeschrittener Lebererkrankung, Manie, Spätdyskinesie und Anorexie zu verhindern.
VERWENDUNGEN
- Schlechte Gehirnfunktion im Zusammenhang mit Lebererkrankungen. Die orale Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren scheint die Leberfunktion bei Menschen mit einer durch Lebererkrankungen verursachten schlechten Gehirnfunktion zu verbessern. Verzweigtkettige Aminosäuren können bei Menschen mit dieser Erkrankung auch die mentale Funktion verbessern oder das Koma umkehren, es liegen jedoch widersprüchliche Ergebnisse vor. Verzweigtkettige Aminosäuren scheinen die Wahrscheinlichkeit des Todes bei Menschen mit dieser Erkrankung nicht zu verringern.
- Der Konsum eines Getränks mit verzweigtkettigen Aminosäuren scheint die Symptome der Manie zu verringern.
- Bewegungsstörung namens Spätdyskinesie. Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren durch den Mund scheint die Symptome der Muskelstörung, die als Spätdyskinesie bezeichnet wird, zu verringern.
EMPFOHLENE DOSIERUNG
Die folgenden Dosen wurden in der wissenschaftlichen Forschung untersucht:
MIT DEM MUND:
- Für eine Gehirnerkrankung aufgrund einer Lebererkrankung (hepatische Enzephalopathie): 240 mg / kg / Tag bis zu 25 g verzweigtkettige Aminosäuren täglich für drei Monate. In einigen Fällen wird die Dosis in drei aufgeteilten Dosen täglich eingenommen.
- Für Manie: ein 60-Gramm-Getränk mit verzweigtkettigen Aminosäuren, das Valin, Isoleucin und Leucin in einem Verhältnis von 3: 3: 4 enthält und 7 Tage lang jeden Morgen eingenommen wird.
- Bei Spätdyskinesien: ein verzweigtkettiges Aminosäuregetränk, das Valin, Isoleucin und Leucin in einer Dosis von 222 mg / kg enthält und dreimal täglich 3 Wochen lang eingenommen wird.
Häufig gestellte Fragen:
Was machen BCAA-Präparate?
Die verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) sind eine Gruppe von drei essentiellen Aminosäuren: Leucin, Isoleucin und Valin. Sie sind essenziell, das heißt, sie können nicht vom Körper produziert werden und müssen über die Nahrung aufgenommen werden. BCAA Ergänzungen Es wurde gezeigt, dass es Muskeln aufbaut, Muskelermüdung verringert und Muskelkater lindert.
Lohnen sich BCAA-Präparate?
"Während des Trainings, egal ob Sie Gewichte heben, laufen oder Rad fahren, wird Ihr Körper diese BCAAs zur Energiegewinnung nutzen", erklärt Dr. Kendall. Theoretisch macht es also Sinn, aber Dr. Kendall sagt, dass Studien zeigen, dass BCAAs keinen Unterschied zur Leistung der Elite machen.
Wann sollte ich BCAA-Präparate einnehmen?
Beste Zeit, um BCAAs zu nehmen. Die ideale Zeit für die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren ist während des Trainings, indem Sie Ihrem Shake-Regime sowohl vor als auch nach dem Training 5-10 Gramm hinzufügen, um Ihren Körper zu stärken und Ihre Muskeln zu reparieren.
Welche Aminosäuren sind BCAA?
BCAA bezieht sich auf drei der essentiellen Aminosäuren: Leucin, Isoleucin und Valin. Sie unterscheiden sich von den anderen essentiellen Aminosäuren aufgrund ihrer verzweigtkettigen Struktur.
Sollte ich jeden Tag BCAA einnehmen?
Untersuchungen haben gezeigt, dass eine zusätzliche BCAA-Einnahme für gesunde Erwachsene in Dosen von 4 bis 20 g pro Tag sicher ist, wobei eine verlängerte Einnahme von einer Woche oder länger einen größeren Nutzen zeigt als eine akute (kurzfristige) Einnahme. Streben Sie zwischen den Mahlzeiten vor, während oder nach dem Training 2-3 g Leucin an, um die Muskelproteinsynthese zu maximieren.
Hat BCAA Nebenwirkungen?
Verzweigtkettige Aminosäuren sind MÖGLICH SICHER, wenn sie bis zu 2 Jahre lang oral eingenommen werden. Es ist bekannt, dass einige Nebenwirkungen auftreten, wie z. B. Müdigkeit und Koordinationsverlust.
Verbrennt BCAA Bauchfett?
Es wurde gezeigt, dass Aminosäuren, insbesondere BCAAs, Sportlern helfen, mehr Körperfett zu verbrennen - insbesondere Bauchfett.
Können BCAAs Sie an Gewicht zunehmen lassen?
Verzweigtkettige Aminosäuren können helfen, Gewichtszunahme zu verhindern und den Fettabbau zu fördern. In einer anderen Studie verloren Gewichtheber, denen 14 Gramm BCAAs pro Tag verabreicht wurden, während des achtwöchigen Untersuchungszeitraums 1% mehr Körperfett als diejenigen, denen 28 Gramm Molkenprotein pro Tag verabreicht wurden. Die BCAA-Gruppe gewann auch 4.4 kg mehr Muskeln.
Ist BCAA besser als Molkenprotein?
BCAA steht für Branched Chain Amino Acid. In der Regel haben BCAAs einen geringeren Kaloriengehalt als Molkenprotein, was sie besser macht, wenn Sie versuchen, Gewicht zu sparen, während Sie gleichzeitig die Muskeln erhalten. Sie sind auch leichter verfügbar als Molkenprotein und können bei vorzeitiger Müdigkeit beim Fasten helfen.
Welches ist besser BCAA oder Aminosäuren?
BCAAs sind essentielle Aminosäuren, aber sie haben eine verzweigtkettige Struktur, die sie von den anderen EAAs unterscheidet. Sie sind die Bausteine des Proteins. Obwohl verzweigtkettige Aminosäuren in EAAs enthalten sind, ist die Menge in reinen BCAA-Ergänzungsmitteln höher. Protein hilft, den Muskelaufbau und das Muskelwachstum zu fördern.
Soll ich BCAA und Aminosäuren einnehmen?
Jederzeit verwenden - vor, während und nach dem Training.
BCAAs können vor, während und nach dem Training eingenommen werden, um den Aminosäurespiegel im Blutkreislauf schnell zu erhöhen, die Proteinsynthese zu fördern und den Abbau von Muskelproteinen zu verhindern.
Können Sie den ganzen Tag BCAAs trinken?
Unsere Trainer und Ernährungswissenschaftler empfehlen, dass Sie BCAAs während Ihres Trainings, tagsüber an Tagen ohne Training und zwischen den Mahlzeiten einnehmen. Kurz gesagt, Sie können ziemlich flexibel sein, wenn Sie BCAAs einnehmen, solange Sie sie nicht dazu zwingen, mit anderen Nährstoffen in Ihrem Verdauungssystem zu konkurrieren, um absorbiert zu werden.
Benötige ich BCAAs, wenn ich Protein nehme?
Das liegt daran, dass BCAA-Präparate nicht alle neun essentiellen Aminosäuren enthalten, Molkenprotein dagegen. Infolgedessen ist Ihre Muskelreaktion nicht so hoch wie sie sein könnte. Tatsächlich ist es unwahrscheinlich, dass Sie sogar BCAAs benötigen, wenn Sie bereits genug Protein zu sich nehmen, wie wir berichtet haben.
Ist BCAA schlecht für die Leber?
Eine erhöhte Aufnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA, essentielle Aminosäuren, die 20% der gesamten Proteinaufnahme ausmachen) reduziert das Körpergewicht. Eine erhöhte zirkulierende BCAA ist jedoch mit einer nichtalkoholischen Fettlebererkrankung und -verletzung verbunden.
Verursacht BCAA Haarausfall?
Es wurde gezeigt, dass BCAAs dazu beitragen, die Muskelmasse zu erhalten und den Fettabbau in Verbindung mit einer kalorienreduzierten Diät zu maximieren. Können BCAAs Haarausfall verursachen? Haarausfall kann auf Aminosäuremangel (sowie Eisen- und Vitaminmangel) hinweisen, so dass tatsächlich das Gegenteil der Fall ist.
Was machen BCAA-Präparate?
Unsere Trainer und Ernährungswissenschaftler empfehlen, dass Sie BCAAs während Ihres Trainings, tagsüber an Tagen ohne Training und zwischen den Mahlzeiten einnehmen. Kurz gesagt, Sie können ziemlich flexibel sein, wenn Sie BCAAs einnehmen, solange Sie sie nicht dazu zwingen, mit anderen Nährstoffen in Ihrem Verdauungssystem zu konkurrieren, um absorbiert zu werden.
Soll ich BCAAs vor dem Schlafengehen einnehmen?
BCAAs können jederzeit eingenommen werden - vor, während oder nach dem Training sowie den ganzen Tag und vor dem Schlafengehen. Viele Menschen glauben, dass die Einnahme von BCAAs vor dem Schlafengehen bei der Muskel-Protein-Synthese über Nacht helfen kann.
Beeinflussen BCAAs Hormone?
Aminosäuren (AAs), insbesondere BCAAs, spielen eine entscheidende Rolle bei der hormonellen Sekretion und Wirkung sowie bei der intrazellulären Signalübertragung. Es gibt neue Daten, die zeigen, dass BCAAs die Gentranskription und -translation regulieren. AAs stimulieren die Proteinsynthese und hemmen den Proteinabbau in Skelettmuskel und Leber.
Ist zu viel BCAAs schlecht?
Untersuchungen der Universität von Sydney kamen zu dem Schluss, dass eine zu starke Abhängigkeit von BCAAs (verzweigtkettigen Aminosäuren, die in Protein-Shakes enthalten sind) die Lebensdauer verkürzen und zu Gewichtszunahme und schlechterer Stimmung führen kann.
KLINISCHE STUDIEN
- ^ Ein Nahrungsergänzungsmittel mit mehreren Nährstoffen reduzierte Entzündungsmarker und verbesserte die körperliche Leistungsfähigkeit bei aktiven Personen mittleren bis höheren Alters: eine randomisierte, doppelblinde, placebokontrollierte Studie.
- ^ a b c Der Konsum eines Nahrungsergänzungsmittels mit verzweigtkettigen Aminosäuren während eines Krafttrainings erhöht die Muskelmasse, die Muskelkraft und den Fettabbau.
- ^ Die Kombination von verzweigtkettigen Aminosäuren und Angiotensin-Converting-Enzym-Inhibitor unterdrückt das kumulative Wiederauftreten des hepatozellulären Karzinoms: eine randomisierte Kontrollstudie.
- ^ Yoshizawa F. Neue therapeutische Strategie für die Aminosäuremedizin: Bemerkenswerte Funktionen von verzweigtkettigen Aminosäuren als biologische Regulatoren. J Pharmacol Sci S. (2012)
- ^ Einfluss von Nahrungsproteinen auf die Blutzuckerkontrolle beim Abnehmen.
- ^ a b Riazi R et al. Der Gesamtbedarf an verzweigtkettigen Aminosäuren bei jungen gesunden erwachsenen Männern, bestimmt durch Indikatoraminosäureoxidation unter Verwendung von L- {1-13C} Phenylalanin. J Nutr. (2003)
- ^ a b c d e f g Nutrazeutische Wirkungen von verzweigtkettigen Aminosäuren auf den Skelettmuskel.
- ^ Ahlborg G, et al. Substratumsatz bei längerem Training beim Menschen. Splanchnischer und Beinstoffwechsel von Glukose, freien Fettsäuren und Aminosäuren. J Clin Invest. (1974)
- ^ Wahren J., Felig P., Hagenfeldt L. Einfluss der Proteinaufnahme auf den Splanchnik- und Beinstoffwechsel beim normalen Menschen und bei Patienten mit Diabetes mellitus. J Clin Invest. (1976)
- ^ Yoshiji H. et al. Die Kombination von verzweigtkettiger Aminosäure und Angiotensin-Converting-Enzym-Inhibitor verbessert das Fortschreiten der Leberfibrose bei Patienten mit Zirrhose. Mol Med Bericht. (2012)
- ^ Reynolds B et al. Aminosäuretransporter und Nährstoffsensormechanismen: Neue Ziele für die Behandlung von Insulin-assoziierten Erkrankungen. Biochem Soc Trans. (2007)
- ^ Boado RJ et al. Selektive Expression des großen neutralen Aminosäuretransporters an der Blut-Hirn-Schranke. Proc Natl Acad Sci USA. (1999)
- ^ Pardridge WM, Choi TB. Neutraler Aminosäuretransport an der menschlichen Blut-Hirn-Schranke. Fed-Proz. (1986)
- ^ Auswirkungen von Leucin auf die intestinale Absorption von Tryptophan bei Ratten.
- ^ a b c d Harris RA et al. Regulation der verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase und Aufklärung einer molekularen Basis für Ahornsirup-Urin-Erkrankungen. Adv Enzyme Regul. (1990)
- ^ a b c Shimomura Y et al. Verzweigtkettiger Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex im Skelettmuskel von Ratten: Regulation der Aktivität und Genexpression durch Ernährung und körperliche Betätigung. J Nutr. (1995)
- ^ a b c KobayashiR, et al. Hepatischer verzweigtkettiger Alpha-Ketosäuredehydrogenase-Komplex bei weiblichen Ratten: Aktivierung durch Bewegung und Hunger. J Nutr Sci Vitaminol (Tokio). (1999)
- ^ a b c Shimomura Y et al. Unterdrückung des Glykogenverbrauchs während akuten Trainings durch verzweigtkettige Aminosäuren bei Ratten. J Nutr Sci Vitaminol (Tokio). (2000)
- ^ a b c Howarth KR et al. Bewegungstraining erhöht den Gehalt an verzweigtkettiger Oxosäure-Dehydrogenase-Kinase im menschlichen Skelettmuskel. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. (2007)
- ^ a b Harper AE, Miller RH, Block KP. Verzweigtkettiger Aminosäurestoffwechsel. Annu Rev Nutr. (1984)
- ^ Damuni Z, Reed LJ. Reinigung und Eigenschaften der katalytischen Untereinheit der verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase-Phosphatase aus Mitochondrien der Rinderniere. J Biol Chem. (1987)
- ^ Popov KM et al. Verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase-Kinase. Molekulare Klonierung, Expression und Sequenzähnlichkeit mit Histidin-Proteinkinasen. J Biol Chem. (1992)
- ^ Shimomura Y et al. Reinigung und teilweise Charakterisierung der verzweigtkettigen Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase-Kinase aus Rattenleber und Rattenherz. Arch Biochem Biophys. (1990)
- ^ Shimomura Y et al. Regulation des verzweigtkettigen Aminosäurekatabolismus: ernährungsbedingte und hormonelle Regulation der Aktivität und Expression der verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase-Kinase. Curr Stellungnahme Clin Nutr Metab Care. (2001)
- ^ Suryawan A et al. Ein molekulares Modell des Metabolismus von verzweigtkettigen Aminosäuren beim Menschen. Am J Clin Nutr. (1998)
- ^ a b c Xu M et al. Mechanismus der Aktivierung des verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase-Komplexes durch körperliche Betätigung. Biochem Biophys Res Commun. (2001)
- ^ a b c Paxton R, Harris R. A. Regulation der verzweigtkettigen Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase-Kinase. Arch Biochem Biophys. (1984)
- ^ KobayashiR, et al. Clofibrinsäure stimuliert den Katabolismus verzweigtkettiger Aminosäuren durch drei Mechanismen. Arch Biochem Biophys. (2002)
- ^ Teräväinen H, Larsen A, Hillbom M. Clofibrat-induzierte Myopathie bei der Ratte. Acta Neuropathol. (1977)
- ^ Paul HS, Adibi SA. Paradoxe Auswirkungen von Clofibrat auf den Leber- und Muskelstoffwechsel bei Ratten. Induktion von Myotonie und Veränderung der Fettsäure- und Glucoseoxidation. J Clin Invest. (1979)
- ^ Shiraki M et al. Aktivierung des verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase-Komplexes in der Leber durch Tumornekrosefaktor-Alpha bei Ratten. Biochem Biophys Res Commun. (2005)
- ^ a b Shimomura Y et al. Aktivierung des verzweigtkettigen 2-Oxosäuredehydrogenase-Komplexes durch tetanische Kontraktionen im Skelettmuskel der Ratte. Biochim Biophys Acta. (1993)
- ^ Wagenmakers AJ et al. Belastungsinduzierte Aktivierung der verzweigtkettigen 2-Oxosäuredehydrogenase im menschlichen Muskel. Eur J Appl Physiol Beruf Physiol. (1989)
- ^ a b Ament W, Verkerke GJ. Bewegung und Müdigkeit. Machst du Sport? Med. (2009)
- ^ a b Davis JM, Alderson NL, Walisische RS. Müdigkeit von Serotonin und Zentralnervensystem: Ernährungsaspekte. Am J Clin Nutr. (2000)
- ^ a b c Blomstrand E. Eine Rolle für verzweigtkettige Aminosäuren bei der Reduzierung der zentralen Ermüdung. J Nutr. (2006)
- ^ Blomstrand E. Aminosäuren und zentrale Müdigkeit. Amino Acids. (2001)
- ^ Blomstrand E., Celsing F., Newsholme EA. Änderungen der Plasmakonzentrationen von aromatischen und verzweigtkettigen Aminosäuren während anhaltender körperlicher Betätigung beim Menschen und ihre mögliche Rolle bei Müdigkeit. Acta Physiol Scand. (1988)
- ^ Fernstrom JD, Wurtman RJ. Serotoningehalt im Gehirn: physiologische Regulation durch plasma-neutrale Aminosäuren. Wissenschaft. (1972)
- ^ Fernstrom JD, Faller DV. Neutrale Aminosäuren im Gehirn: Veränderungen als Reaktion auf Nahrungsaufnahme. J Neurochem. (1978)
- ^ Pardridge WM. Durch Träger der Blut-Hirn-Schranke vermittelter Transport und Hirnstoffwechsel von Aminosäuren. Neurochem. (1998)
- ^ Blomstrand E et al. Einfluss der Kohlenhydrataufnahme auf den Aminosäureaustausch im Gehirn bei anhaltendem Training bei Menschen. Acta Physiol Scand. (2005)
- ^ Nybo L. et al. Neurohumorale Reaktionen bei längerem Training beim Menschen. J Appl Physiol. (2003)
- ^ MeeusenR, et al. Auswirkungen von Tryptophan und / oder akutem Laufen auf die extrazellulären 5-HT- und 5-HIAA-Spiegel im Hippocampus von Ratten ohne Nahrung. Brain Res.. (1996)
- ^ a b c d Falavigna G et al. Auswirkungen von mit verzweigtkettigen Aminosäuren ergänzten Diäten auf die Leistung und die Ermüdungsmechanismen von Ratten, die längerer körperlicher Betätigung ausgesetzt waren. Nährstoffe. (2012)
- ^ Gomez-Merino D et al. Der Nachweis, dass die verzweigtkettige Aminosäure L-Valin die durch körperliche Betätigung induzierte Freisetzung von 5-HT im Hippocampus der Ratte verhindert. Int J Sports Med. (2001)
- ^ Armon C. Sport und Trauma bei Amyotropher Lateralsklerose erneut aufgegriffen. J Neurol Sci. (2007)
- ^ Chiò A et al. Stark erhöhtes Risiko für Amyotrophe Lateralsklerose bei italienischen Fußballprofis. Gehirn. (2005)
- ^ a b Belli S, Vanacore N. Proportionale Mortalität italienischer Fußballspieler: Ist Amyotrophe Lateralsklerose eine Berufskrankheit?. Eur J Epidemiol. (2005)
- ^ Valenti M et al. Amyotrophe Lateralsklerose und Sport: eine Fall-Kontroll-Studie. Eur J Neurol. (2005)
- ^ a b c Carunchio I et al. Erhöhte p70S6-Phosphorylierungsniveaus im G93A-Mausmodell der Amyotrophen Lateralsklerose und in valinexponierten kortikalen Neuronen in Kultur. Exp Neurol. (2010)
- ^ Vucic S, Kiernan MC. Kortikale Erregbarkeitstests unterscheiden die Kennedy-Krankheit von der Amyotrophen Lateralsklerose. Clin Neurophysiol. (2008)
- ^ Zanette G et al. Veränderungen der motorischen Kortexhemmung im Zeitverlauf bei Patienten mit Amyotropher Lateralsklerose. J Neurol. (2002)
- ^ Pieri M et al. Ein erhöhter anhaltender Natriumstrom bestimmt die kortikale Übererregbarkeit in einem genetischen Modell der Amyotrophen Lateralsklerose. Exp Neurol. (2009)
- ^ van Zundert B. et al. Neuronale Schaltkreise von Neugeborenen zeigen eine übererregbare Störung in einem Mausmodell der bei Erwachsenen auftretenden neurodegenerativen Erkrankung Amyotrophe Lateralsklerose. J Neurosci. (2008)
- ^ Hinault C et al. Aminosäuren und Leucin ermöglichen die Insulinaktivierung des PKB / mTOR-Weges in normalen Adipozyten, die mit Wortmannin behandelt wurden, und in Adipozyten von db / db-Mäusen. FASEB J. (2004)
- ^ Uberall F et al. Hinweise darauf, dass atypische Proteinkinase C-Lambda und atypische Proteinkinase C-Zeta an der Ras-vermittelten Reorganisation des F-Actin-Zytoskeletts beteiligt sind. J Zelle Biol. (1999)
- ^ a b c d e Nishitani S. et al. Leucin fördert die Glukoseaufnahme in den Skelettmuskeln von Ratten. Biochem Biophys Res Commun. (2002)
- ^ a b c Chang TW, Goldberg AL. Leucin hemmt die Oxidation von Glucose und Pyruvat in den Skelettmuskeln während des Fastens. J Biol Chem. (1978)
- ^ a b Tessari P et al. Hyperaminoazidämie reduziert die Insulin-vermittelte Glukoseentsorgung bei gesunden Menschen. Diabetologie. (1985)
- ^ a b c Flakoll PJ et al. Kurzfristige Regulation der Insulin-vermittelten Glukoseverwertung bei viertägigen nüchternen Probanden: Rolle der Aminosäureverfügbarkeit. Diabetologie. (1992)
- ^ a b Du M et al. Leucin stimuliert das Säugetierziel der Rapamycinsignalisierung in C2C12-Myoblasten teilweise durch Hemmung der Adenosinmonophosphat-aktivierten Proteinkinase. J. Anim. Sci. (2007)
- ^ Hardie DG. Energieerfassung durch die AMP-aktivierte Proteinkinase und ihre Auswirkungen auf den Muskelstoffwechsel. Proc Nutr Soc. (2011)
- ^ O'Neill HM. AMPK und Übung: Glukoseaufnahme und Insulinsensitivität. Diabetes Metab J.. (2013)
- ^ Tremblay F, Marette A. Aminosäure- und Insulinsignalisierung über den mTOR / p70 S6-Kinaseweg. Ein negativer Rückkopplungsmechanismus, der zu einer Insulinresistenz in Skelettmuskelzellen führt. J Biol Chem. (2001)
- ^ Takano A et al. Das Säugetierziel des Rapamycin-Weges reguliert die Insulinsignalisierung über die subzelluläre Umverteilung des Insulinrezeptorsubstrats 1 und integriert Ernährungssignale und Stoffwechselsignale von Insulin. Mol Cell Biol. (2001)
- ^ Haruta T et al. Ein Rapamycin-sensitiver Weg reguliert die Insulinsignalisierung über Phosphorylierung und proteasomalen Abbau des Insulinrezeptorsubstrats-1 herunter. Mol Endocrinol. (2000)
- ^ a b Newgard CB et al. Eine verzweigtkettige Aminosäure-bezogene metabolische Signatur, die fettleibige und schlanke Menschen unterscheidet und zur Insulinresistenz beiträgt. Zellmetab. (2009)
- ^ a b Wang TJ et al. Metabolitenprofile und das Risiko, an Diabetes zu erkranken. Nat Med. (2011)
- ^ a b c Doi M et al. Isoleucin, eine starke Plasma-Glukose senkende Aminosäure, stimuliert die Glukoseaufnahme in C2C12-Myotubes. Biochem Biophys Res Commun. (2003)
- ^ Doi M et al. Die hypoglykämische Wirkung von Isoleucin beinhaltet eine erhöhte Glukoseaufnahme der Muskeln und eine Glukoseoxidation des gesamten Körpers sowie eine verminderte Glukoneogenese in der Leber. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2007)
- ^ Doi M et al. Isoleucin, eine blutzuckersenkende Aminosäure, erhöht die Glukoseaufnahme im Skelettmuskel der Ratte, wenn die AMP-aktivierte Proteinkinaseaktivität nicht erhöht wird. J Nutr. (2005)
- ^ a b Peyrollier K. et al. Die Verfügbarkeit von L-Leucin reguliert die Aktivität von Phosphatidylinositol-3-Kinase, p70-S6-Kinase und Glykogensynthase-Kinase-3 in L6-Muskelzellen: Hinweise auf die Beteiligung des Säugerziels des Rapamycin (mTOR) -Pfades an der L-Leucin-induzierten Hochregulation von System Ein Aminosäuretransport. Biochem J. (2000)
- ^ Armstrong JL et al. Regulation der Glykogensynthese durch Aminosäuren in kultivierten menschlichen Muskelzellen. J Biol Chem. (2001)
- ^ Letto J, Brosnan ME, Brosnan JT. Valinstoffwechsel. Glukoneogenese aus 3-Hydroxyisobutyrat. Biochem J. (1986)
- ^ van Hall G et al. Mechanismen der Aktivierung der Muskel-verzweigtkettigen Alpha-Ketosäuredehydrogenase während des Trainings beim Menschen. J Physiol. (1996)
- ^ Gibala MJ, Young ME, Taegtmeyer H. Anaplerose des Zitronensäurezyklus: Rolle im Energiestoffwechsel von Herz und Skelettmuskel. Acta Physiol Scand. (2000)
- ^ a b c Gualano AB et al. Die Supplementierung mit verzweigtkettigen Aminosäuren verbessert die Trainingskapazität und die Lipidoxidation während des Ausdauertrainings nach dem Abbau des Muskelglykogens. J Sport Med Phys Fitness. (2011)
- ^ a b c Blomstrand E et al. Einfluss der Einnahme einer Lösung von verzweigtkettigen Aminosäuren auf die wahrgenommene Anstrengung während des Trainings. Acta Physiol Scand. (1997)
- ^ Marchesini G., et al. Nahrungsergänzung mit verzweigtkettigen Aminosäuren bei fortgeschrittener Zirrhose: eine doppelblinde, randomisierte Studie. Gastroenterology. (2003)
- ^ Kawamura-Yasui N. et al. Bewertung des Ansprechens auf eine Ernährungstherapie unter Verwendung des verzweigtkettigen Aminosäure / Tyrosin-Verhältnisses bei Patienten mit chronischer Lebererkrankung. J Clin Lab Anal. (1999)
- ^ Nishitani S. et al. Verzweigtkettige Aminosäuren verbessern den Glukosestoffwechsel bei Ratten mit Leberzirrhose. Am J Physiol Gastrointest Leberphysiol. (2005)
- ^ Takeshita Y. et al. Vorteilhafte Wirkung der Supplementierung mit verzweigtkettigen Aminosäuren auf die Blutzuckerkontrolle bei Patienten mit chronischer Hepatitis C mit Insulinresistenz: Auswirkungen auf Typ-2-Diabetes. Stoffwechsel. (2012)
- ^ Felig P., Marliss E., Cahill GF Jr. Plasma-Aminosäurespiegel und Insulinsekretion bei Fettleibigkeit. N Engl J Med. (1969)
- ^ Caballero B, Finer N, Wurtman RJ. Plasmaaminosäuren und Insulinspiegel bei Fettleibigkeit: Reaktion auf Kohlenhydrataufnahme und Tryptophanpräparate. Stoffwechsel. (1988)
- ^ Shah SH et al. Verzweigtkettige Aminosäurespiegel sind mit einer Verbesserung der Insulinresistenz bei Gewichtsverlust verbunden. Diabetologie. (2012)
- ^ Tai ES et al. Insulinresistenz ist mit einem Stoffwechselprofil des veränderten Proteinstoffwechsels bei chinesischen und asiatisch-indischen Männern verbunden. Diabetologie. (2010)
- ^ Sie P, et al. Die Unterbrechung von BCATm bei Mäusen führt zu einem erhöhten Energieverbrauch, der mit der Aktivierung eines vergeblichen Proteinumsatzzyklus verbunden ist. Zellmetab. (2007)
- ^ Pietiläinen KH et al. Globale Transkriptprofile von Fett bei monozygoten Zwillingen, die nicht mit dem BMI übereinstimmen: Wege hinter erworbener Fettleibigkeit. PLoS Med. (2008)
- ^ Lefort N et al. Erhöhte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies und geringere Häufigkeit von Komplex-I-Untereinheiten und Carnitin-Palmitoyltransferase-1B-Protein trotz normaler mitochondrialer Atmung im insulinresistenten menschlichen Skelettmuskel. Diabetes. (2010)
- ^ Lu J et al. Insulinresistenz und Metabolismus von verzweigtkettigen Aminosäuren. Vorderes Med. (2013)
- ^ Xiao F et al. Leucinmangel erhöht die Insulinsensitivität der Leber über GCN2 / mTOR / S6K1- und AMPK-Wege. Diabetes. (2011)
- ^ Diätetisches Leucin - ein Umweltmodifikator der Insulinresistenz, der auf mehrere Ebenen des Stoffwechsels wirkt.
- ^ Anthony JC et al. Leucin stimuliert die Translationsinitiierung im Skelettmuskel postabsorptiver Ratten über einen Rapamycin-sensitiven Weg. J Nutr. (2000)
- ^ Drummond MJ et al. Die Verabreichung von Rapamycin beim Menschen blockiert den kontraktionsinduzierten Anstieg der Skelettmuskelproteinsynthese. J Physiol. (2009)
- ^ Phosphorylierung und Aktivierung von p70s6k durch PDK1.
- ^ a b c Blomstrand E et al. Verzweigtkettige Aminosäuren aktivieren nach körperlicher Betätigung Schlüsselenzyme in der Proteinsynthese. J Nutr. (2006)
- ^ Wang X, stolzer CG. Der mTOR-Weg bei der Kontrolle der Proteinsynthese. Physiologie (Bethesda). (2006)
- ^ Stolze CG. mTOR-vermittelte Regulation von Translationsfaktoren durch Aminosäuren. Biochem Biophys Res Commun. (2004)
- ^ a b Kimball SR, Jefferson LS. Regulation der globalen und spezifischen mRNA-Translation durch orale Verabreichung von verzweigtkettigen Aminosäuren. Biochem Biophys Res Commun. (2004)
- ^ Krafttraining erhöht die AMPK-Aktivität und reduziert die 4E-BP1-Phosphorylierung und Proteinsynthese im menschlichen Skelettmuskel.
- ^ Resistenzübungen erhöhen die Muskelproteinsynthese und die Translation der eukaryotischen Initiationsfaktor-2Bϵ-mRNA in einem Säugerziel von Rapamycin-abhängiger Weise.
- ^ Hornberger TA, Chien S. Mechanische Reize und Nährstoffe regulieren die Rapamycin-sensitive Signalübertragung durch unterschiedliche Mechanismen im Skelettmuskel. J-Zell-Biochem. (2006)
- ^ Corradetti MN, Inoki K., Guan KL. Die stressinduzierten Proteine RTP801 und RTP801L sind negative Regulatoren des Säugerziels des Rapamycinweges. J Biol Chem. (2005)
- ^ a b Vander Haar E. et al. Insulinsignalisierung an mTOR, vermittelt durch das Akt / PKB-Substrat PRAS40. Nat. Cell Biol. (2007)
- ^ Elmadhun NY et al. Metformin verändert den Insulinsignalweg im ischämischen Herzgewebe in einem Schweinemodell des metabolischen Syndroms. J Thorac Cardiovasc Surg. (2013)
- ^ Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Wirkung von infundierten verzweigtkettigen Aminosäuren auf den Muskel- und Ganzkörper-Aminosäurestoffwechsel beim Menschen. Clin Sci (Lond). (1990)
- ^ Nair KS, Schwartz RG, Welle S. Leucin als Regulator des Proteinstoffwechsels des gesamten Körpers und der Skelettmuskulatur beim Menschen. Am J Physiol. (1992)
- ^ Alvestrand A et al. Einfluss der Leucininfusion auf intrazelluläre Aminosäuren beim Menschen. Eur J Clin Invest. (1990)
- ^ Liu Z et al. Verzweigtkettige Aminosäuren aktivieren die regulatorischen Proteine der Boten-Ribonukleinsäure-Translation im menschlichen Skelettmuskel, und Glukokortikoide stumpfen diese Wirkung ab. J Clin Endocrinol Metab. (2001)
- ^ a b Greiwe JS et al. Leucin und Insulin aktivieren die p70 S6-Kinase über verschiedene Wege im menschlichen Skelettmuskel. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
- ^ Navé BT et al. Das Säugetierziel von Rapamycin ist ein direktes Ziel für Proteinkinase B: Identifizierung eines Konvergenzpunkts für entgegengesetzte Wirkungen von Insulin- und Aminosäuremangel auf die Proteintranslation. Biochem J. (1999)
- ^ Inoki K et al. TSC2 wird durch Akt phosphoryliert und inhibiert und unterdrückt die mTOR-Signalübertragung. Nat. Cell Biol. (2002)
- ^ Manning BD et al. Identifizierung des Tuberkulose-Komplex-2-Tumorsuppressor-Genprodukts Tuberin als Ziel des Phosphoinositid-3-Kinase / Akt-Weges. Mol Cell. (2002)
- ^ Glas DJ. Signalwege, die Hypertrophie und Atrophie der Skelettmuskulatur vermitteln. Nat. Cell Biol. (2003)
- ^ Browne GJ, stolze CG. Regulation der Peptidkettenverlängerung in Säugetierzellen. Eur J Biochem. (2002)
- ^ Jones SW et al. Die Atrophie bei Nichtgebrauch und die Rehabilitation nach körperlicher Betätigung beim Menschen wirken sich stark auf die Expression von Genen aus, die mit der Regulation der Skelettmuskelmasse verbunden sind. FASEB J. (2004)
- ^ Bodine SC et al. Identifizierung von Ubiquitin-Ligasen, die für die Atrophie der Skelettmuskulatur erforderlich sind. Wissenschaft. (2001)
- ^ Sandri M. et al. Foxo-Transkriptionsfaktoren induzieren die Atrophie-verwandte Ubiquitin-Ligase Atrogin-1 und verursachen eine Skelettmuskelatrophie. Zelle. (2004)
- ^ Stitt TN et al. Der IGF-1 / PI3K / Akt-Weg verhindert die Expression von Muskelatrophie-induzierten Ubiquitin-Ligasen durch Hemmung der FOXO-Transkriptionsfaktoren. Mol Cell. (2004)
- ^ Borgenvik M, Apró W, Blomstrand E. Die Aufnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren beeinflusst die Spiegel von MAFbx-mRNA und MuRF-1-Gesamtprotein beim Ausruhen und Trainieren menschlicher Muskeln. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2012)
- ^ Newsholme P et al. Neue Einblicke in den Aminosäurestoffwechsel, die Betazellfunktion und Diabetes. Clin Sci (Lond). (2005)
- ^ Die gleichzeitige Einnahme eines Proteinhydrolysats mit oder ohne zusätzliches Leucin reduziert die postprandialen Blutzuckerexkursionen bei Typ-2-Diabetikern wirksam.
- ^ Lynch CJ et al. Leucin ist ein direkt wirkendes Nährstoffsignal, das die Proteinsynthese im Fettgewebe reguliert. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
- ^ Lynch CJ et al. Gewebespezifische Effekte einer chronischen Nahrungsergänzung mit Leucin und Norleucin auf die Proteinsynthese bei Ratten. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
- ^ Lynch CJ et al. Regulation der Aminosäure-sensitiven TOR-Signalübertragung durch Leucinanaloga in Adipozyten. J-Zell-Biochem. (2000)
- ^ Jin G et al. Veränderungen der Plasma- und Gewebeaminosäurespiegel in einem Tiermodell komplexer Müdigkeit. Nährwerte. (2009)
- ^ a b c Shimomura Y et al. Nahrungsergänzung mit verzweigtkettigen Aminosäuren vor dem Squat-Training und Muskelkater mit verzögertem Beginn. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2010)
- ^ Ispoglou T et al. Tägliche L-Leucin-Supplementierung bei Anfängern während eines 12-wöchigen Krafttrainingsprogramms. Int J Sports Physiol Perform. (2011)
- ^ Portier H. et al. Auswirkungen der Ergänzung mit verzweigtkettigen Aminosäuren auf die physiologische und psychologische Leistung während eines Offshore-Segelrennens. Eur J Appl Physiol. (2008)
- ^ Bigard AX et al. Verzweigtkettige Aminosäure-Supplementierung bei wiederholten längeren Skiübungen in der Höhe. Int J Sport Nutr. (1996)
- ^ Shimizu M et al. Energieverbrauch beim zweitägigen Wanderweg in den Bergen (2 m) und die Auswirkungen der Aminosäure-Supplementierung bei älteren Männern und Frauen. Eur J Appl Physiol. (2012)
- ^ van Hall G et al. Aufnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren und Tryptophan bei anhaltendem Training beim Menschen: Keine Beeinträchtigung der Leistung. J Physiol. (1995)
- ^ Blomstrand E et al. Verabreichung von verzweigtkettigen Aminosäuren bei anhaltendem Training - Auswirkungen auf die Leistung und die Plasmakonzentration einiger Aminosäuren. Eur J Appl Physiol Beruf Physiol. (1991)
- ^ Einfluss der Supplementierung mit verzweigtkettigen Aminosäuren auf die geistige Leistungsfähigkeit.
- ^ Wiśnik P et al. Die Wirkung von verzweigtkettigen Aminosäuren auf die psychomotorische Leistung während des Laufbandtrainings bei Änderung der Intensität, die ein Fußballspiel simuliert. Appl Physiol Nutr Metab. (2011)
- ^ Shimomura Y et al. Auswirkungen von Squat-Training und verzweigtkettiger Aminosäure-Supplementierung auf die plasmafreien Aminosäurekonzentrationen bei jungen Frauen. J Nutr Sci Vitaminol (Tokio). (2009)
- ^ Bradley WG1, Mash DC. Jenseits von Guam: die Cyanobakterien / BMAA-Hypothese der Ursache von ALS und anderen neurodegenerativen Erkrankungen. Amyotrophe Lateralsklerose. (2009)
- ^ Cox PA1, Säcke OW. Cycad-Neurotoxine, Konsum von Flughunden und ALS-PDC-Krankheit in Guam. Neurologie. (2002)
- ^ Abel EL. Fußball erhöht das Risiko für die Lou-Gehrig-Krankheit, die Amyotrophe Lateralsklerose. Wahrnehmung Mot Skills. (2007)
- ^ Manuel M1, Heckmann CJ. Stärker ist nicht immer besser: Könnte ein Bodybuilding-Nahrungsergänzungsmittel zu ALS führen?. Exp Neurol. (2011)
- ^ Elango R et al. Bestimmung der tolerierbaren oberen Leucinaufnahme in akuten Ernährungsstudien bei jungen Männern. Am J Clin Nutr. (2012)
- Blomstrand E, Hassmen P, Newsholme EA. Einfluss der Supplementierung mit verzweigtkettigen Aminosäuren auf die geistige Leistungsfähigkeit. Acta Physiol Scand. (1991)